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El metabolismo celular. catabolismo 2013

Metabolismo

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El metabolismo celular. catabolismo 2013

  1. 1. 10 El metabolismo celular. Catabolismo CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU 78% de pruebas de PAU incluyen preguntas relacionadas con los contenidos de este tema  No se suele pedir que se detallen las rutas metabólicas, ni conocer las fórmulas y el nombre de las enzimas. Si saber los sustratos iniciales y finales, el orgánulo o lugar dónde ocurren y el significado biológico de las rutas  Se deben conocer las rutas metabólicas dados sus productos iniciales y finales. Diferenciar vías aerobias y anaerobias y la importancia de las enzimas.
  2. 2.  Conocer en qué condiciones funciona cada vía (anaerobiosis o aerobiosis, células creciendo con glucosa o ácidos grasos  Esquemas de las fases de catabolismo y anabolismo  Reconocer esquemas generales de las rutas metabólicas  Las cuestiones sobre el catabolismo se suelen referir al de glúcidos y menos al de lípidos y proteínas. Si es necesario conocer la interconexión entre las rutas de glúcidos, lípidos y proteínas, resaltando el papel del ciclo de Krebs de pruebas de PAU incluyen preguntas relacionadas con los contenidos de este tema CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU 78%
  3. 3. ¿Qué se suele preguntar?  Explicar el concepto de enzima y describir el papel de cofactores y coenzimas  Describir el centro activo de una enzima y resaltar su importancia respecto a la especificidad  Interpretar como varía la velocidad de un reacción enzimática según la concentración del sustrato  Comprender como afectan tª, pH e inhibidores a la actividad enzimática  Diferenciar anabolismo y catabolismo, con ejemplos  Enumerar los nucleótidos con actividad coenzimática relacionarlos con las vitaminas e indicar su función CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
  4. 4. ¿Qué se suele preguntar?  Representar la molécula de ATP, papel del ATP y mecanismos de fosforilación  Definir y localizar la glucolisis, la ß-oxidación, el ciclo de Krebs, la cadena de transporte electrónico y la fosforilación oxidativa. Indicando los sustratos iniciales y los productos finales  Comparar las rentabilidad energética y los productos finales de las vías anaerobias y aerobias CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
  5. 5. CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU ANTECEDENTES PAU: 2002 – Septiembre: respiración celular y fermentaciones; 2003 – Junio: localización intracelular de la respiración celular; 2003 – Septiembre: fermentaciones, tipos, localización intracelular e importancia económica; 2004 – Septiembre: fosforilación oxidativa; 2005 – Septiembre: ciclo de Krebs, objetivo principal y localización intracelular; procedencia del acetil-CoA; fosforilación oxidativa; 2006 – Junio: vías metabólicas de la glucosa; 2006 – Septiembre: comparación entre fosforilación oxidativa y fotosintética; 2007 – Septiembre: la glucólisis y su localización intracelular; fermentaciones y su localización intracelular; importancia industrial de las fermentaciones y microorganismos implicados; 2009 – Junio: comparación entre el metabolismo autótrofo y heterótrofo; fosforilación oxidativa y cadena de transportes de electrones; 2010 – Junio: identificación de la reacción de fermentación alcohólica, cómo y dónde ocurre, usos; relacionar diversos procesos metabólicos con la estructura celular en la que ocurren; 2010 – Septiembre: definición de organismo aerobio y anaerobio, ejemplos;
  6. 6. Adenosín-trifosfato (ATP) El metabolismo celular Control del metabolismo Catalizadores Enzimas Actividad enzimática Especificidad de las enzimas Cinética de la actividad enzimá Inhibidores de la actividad enzim El catabolismo Producción de energía en el catabolismo El catabolismo por fermentación El catabolismo de los lípidos El catabolismo por respiración. Células eucariotas
  7. 7. Crecimiento, desarrollo y renovación de estructuras Para realizar las funciones vitales (nutrición, reproducción y relación) Características del metabolismo celular CÉLULAS REACCIONES QUÍMICASFuncionan por medio de METABOLISMO CELULAR constituyen Transformación de unas biomoléculas en otras MATERIAENERGÍA Se almacena en los enlaces químicos de las sustancias de reserva energética Se transforma en otras energías: mecánica, calorífica, eléctrica, luminosa, etc,…
  8. 8. Características del metabolismo celular Las diferentes reacciones químicas del metabolismo se llaman vías metabólicas y las moléculas que intervienen metabolitos Las sustancias finales son los productos Las pequeñas vías que enlazan grandes vías forman el metabolismo intermedio Todas las reacciones que ocurren en el metabolismo están reguladas por enzimas, específicas para cada sustrato y transformación
  9. 9. Características del metabolismo celular Catabolismo y anabolismo CATABOLISMO ANABOLISMO • Son reacciones de degradación. • Son reacciones de oxidación. • Desprenden energía. • A partir de muchos sustratos diferentes se forman casi siempre los mismos productos, principalmente dióxido de carbono, ácido pirúvico y etanol. • Es un conjunto de vías metabólicas convergentes. • Es un conjunto de vías metabólicas divergentes. • A partir de unos pocos sustratos se pueden formar muchos productos, diferentes. • Precisan energía. • Son reacciones de reducción. • Son reacciones de síntesis. PAU
  10. 10. Características del metabolismo celular Catabolismo y anabolismo Catabolismo Anabolismo Moléculas complejas Moléculas simples ENERGÍA Moléculas simples Moléculas complejas PAU
  11. 11. Características del metabolismo celular Catabolismo y anabolismo ENERGÍA Reacciones catabólicas Fotosíntesis (algas, plantas y bacterias fotosintéticas) Quimiosíntesis (algunas bacterias)
  12. 12. Características del metabolismo celular Catabolismo y anabolismo ANFIBOLISMO Ruta metabólica que involucra tanto catabolismo como anabolismo.
  13. 13. Características del metabolismo celular Adenosín-trifosfato (ATP) ATP Adenosín-trifosfato Actúa como intermediario entre las reacciones que producen energía y las que consumen energía Es un nucleótido formado por adenina, ribosa y tres fosfatos Los enlaces entre los fosfatos son enlaces de alta energía, inestables que liberan energía al ser hidrolizados PAU
  14. 14. Características del metabolismo celular Adenosín-trifosfato (ATP) OHO — P — O — P — O — P — O — H CH2 OH OH H Adenina H H OHOH OH OO O ATP ATP + H2O → ADP + Pi + energía (7,3 kcal/mol) ADP + H2O → AMP + Pi + energía (7,3 kcal/mol) ADP AMP OHO — P — O — P — O — H CH2 OH OH H Adenina H H OH OH O O OHO — P — O — H CH2 OH OH H Adenina H H OH O
  15. 15. Características del metabolismo celular Adenosín-trifosfato (ATP) ATP Se sintetiza de dos formas Fosforilación a nivel de sustrato Reacción enzimática con ATP-sintetasas En una biomolécula se rompe un enlace rico en energía y la energía liberada permite formar ATP (glucólisis y ciclo de Krebs) En las crestas de las mitocondrias y en los tilacoides de los cloroplastos forman ATP a ser atravesadas por un flujo de protones (H+ ) PAU
  16. 16. ATP “moneda energética” 0,014 kcal/g Características del metabolismo celular Adenosín-trifosfato (ATP) ENERGÍA Para uso inmediato OHO — P — O — P — O — P — O — H CH2 OH OH H Adenina H H OHOH OH OO O Para almacenar Almidón Glucógeno Triglicéridos En plastos y citosol de células vegetales (4 kcal/g) Citosol de las células musculares y el hígado (4 kcal/g) Citosol de las células de tejido adiposo (9 kcal/g)
  17. 17. Características del metabolismo celular Nucleótidos de flavina (FMN y FAD) NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA FLAVINA (base nitrogenada) RIBITOL (pentosa) + RIBOFLAVINA (nucleósido) FMN ( flavín-mononucleótido) FOSFATO+ FAD ( flavín-adenín-dinucleótido) AMP+ Vit B2
  18. 18. Características del metabolismo celular Nucleótidos de pirimidina (NAD y NADP) NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA + NUCLEÓTIDO DE ADENINA NAD ( nicotín-adenín -dinucleótido) + FOSFATO NADP ( nicotín-adenín -dinucleótido fosfato) B3
  19. 19. Características del metabolismo celular Coenzima A COENZIMA A β-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP
  20. 20. Características del metabolismo celular Tipos de metabolismo Tipos de metabolismo AUTÓTROFO HETERÓTROFO La fuente de carbono es el CO2 (forma oxidada del carbono = carbono inorgánico) La fuente de carbono es materia orgánica: glucosa, proteínas o triglicéridos (formas más o menos reducidas de carbono = carbono orgánico) Necesitan una fuente de energía Fotosíntesis Quimiosíntesis La fuente de energía es la luz Se usa energía desprendida en reacciones químicas Según la fuente de carbono
  21. 21. Características del metabolismo celular Tipos de metabolismo
  22. 22. Características del metabolismo celular Fuente de Carbono Inorgánico = CO2 (Litótrofo) AUTÓTROFOS Orgánico (Organótrofo) HETERÓTROFOS Fuente de Energía Sustrato oxidable = Química (Quimiosíntesis) QUIMIOAUTÓTROFO (Quimiosintético) bacterias incoloras del azufre, bacterias nitrificantes, bacterias del hidrógeno, bacterias del hierro QUIMIOHETERÓTROFOS (Quimioorganotrofos) Animales Hongos Protoctistas no fotosintéticos Bacterias saprofitas, comensales y simbiontes Luz (Fotótrofos) (fotosíntesis) FOTOAUTOTROFOS (Fotosintético) Vegetales, cianobacterias, bacterias purpúreas del S, FOTOHETERÓTROFOS (Fotoorganótrofos) Bacterias purpúreas no sulfúreas Tipos de metabolismo
  23. 23. Características del metabolismo celular Tipos de metabolismo
  24. 24. Célula C+ El control del metabolismo Biocatalizadores y hormonas A B C+ A B Síntesis de nuevas moléculas Degradación de moléculas Las sustancias que intervienen en las reacciones son muy estables a tª ambiente Las reacciones solo pueden ocurrir con El control bioquímico del metabolismo Regula el tipo de reacciones y cuando se deben producir Enzimas o biocatalizadores El sistema hormonal o endocrino (en pluricelulares) Regula el metabolismo interno de las células con mensajeros químicos Hormonas Sin “ayuda” no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería posible la vida.
  25. 25. El control del metabolismo Actividad de los catalizadores Energía libre (G): Es la energía que posee un sistema para poder realizar un trabajo Depende de - Energía contenida en los enlaces químicos internos - Grado de desorden de las moléculas Según varíe se diferencian dos tipos de reacciones Exergónicas Endergónicas La energía libre de los productos es menor a la de los reactivos La energía libre de los productos es mayor a la de los reactivos Una reacción que libera energía Una reacción que necesita o utiliza energía
  26. 26. No suelen ocurrir espontáneamente El control del metabolismo Actividad de los catalizadores Reacciones exergónicas Aunque la energía libre de los productos es menor a la de los reactivos Energía de activación: Suficiente para debilitar los enlaces de los reactivos y pasar a un estado de transición en el que se rompen los enlaces de los reactivos y se van formando los de los productos Previamente hay que dar Sería análogo a lanzar un objeto que está sobre el suelo por una ventana. Si no se sube no cae El papel no arde espontáneamente, solo lo hace si se calienta hasta una determinada temperatura
  27. 27. Rebajando la energía de activación y aumentando la velocidad de la reacción (cantidad de producto que se forma por unidad del tiempo) Las enzimas Para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición. Enzimas: Son biocatalizadores Actúan PAU
  28. 28. Las enzimas Estado inicial Estado final Estado de transición Energía libre de activación de la reacción sin catalizador Energía libre de activación de la reacción catalizada Variación global de energía libre en la reacción Avance de la reacción Energíalibre PAU
  29. 29. Ribozimas Proteínas globulares Las enzimas Enzimas Son Aminoácidos estructurales Aminoácidos de fijación Aminoácidos catalizadores No establecen enlaces con el sustrato. Responsables de las forma Establecen enlaces débiles con el sustrato Establecen enlaces con el sustrato rompe algunos y lo transforma Son solubles en agua Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular (enzimas digestivas) Excepto Son ARN capaces de catalizar a otros ARN, quitándoles o añadiéndoles nucleótidos, sin consumirse ellos mismos. Se considera que en la primera materia viva la función catalítica la realizaba el ARN, luego aparecieron las proteínas, en las que se delegó la función enzimática, y los ADN, en los que se delegó, por su mayor estabilidad, la función de almacenar la información.
  30. 30. Las enzimas Características Incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción. No se obtiene más producto, sino la misma cantidad en menos tiempo. No se consumen durante la reacción biológica Son muy específicas. Pueden actuar en una reacción determinada sin alterar otras. Actúan siempre a la temperatura del ser vivo. Son muy activas. Pueden elevar la velocidad de la reacción en más de 106 veces Tienen una masa molecular muy elevada. Comunes a todos los catalizadores Propiasdelasenzimas PAU
  31. 31. Las enzimas Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos BIOLÓGICOS QUÍMICOS Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas (aunque hay ARN – Ribozimas- con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.
  32. 32. Las enzimas Precursor inactivo de enzima Enzima activa Zimogénos o proenzimas La síntesis de enzimas en forma de zimógenos es uno de los “mecanismos de seguridad” con que cuenta el organismo para su supervivencia. Por acción de otras enzimas o iones Incorrecto en el libro
  33. 33. Las enzimas Isoenzimas Son proteínas con diferente estructura, pero que catalizan la misma reacción Su existencia de permite que haya enzimas similares con diferentes características, “personalizadas” de acuerdo a los requerimientos especificos del tejido o a determinadas condiciones metabolicas
  34. 34. Las enzimas Tipos de enzimas Enzimas estrictamente proteicas Holoenzimas Según su estructura Se forman únicamente por cadenas peptídicas Apoenzima Cofactor Parte polipeptídica Inorgánico Orgánicos o coenzimas Parte no peptídica En pequeñas cantidades < 0,1% Mg2+ o Zn+2 ATP, NAD+ , NADP+ , FAD y Co-A (*) (*) Si el cofactor está unido fuertemente se llama grupo prostético PAU
  35. 35. Las enzimas Actividad enzimática Enzima (E) Sustratos (S) Complejo enzima- sustrato (ES) Enzima (E) Productos (P) 1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción) mediante enlaces débiles 2. Se forma el complejo enzíma-sustrato (ES). Se generan tensiones que debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de transición del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere mucha menos energía que para llegar al estado de transición del sustrato solo. 3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)
  36. 36. Las enzimas Actividad enzimática Reacción con un sustrato S + E → ES → E + P Centro activo Sustrato Enzima Complejo activado Producto A Producto B Enzima + Productos Enzima + Sustrato Reacción con dos sustratos a la vez Sustrato A Sustrato B Enzima Complejo activado Producto C Producto D Enzima + Producto A + B + E → ABE → CDE → C + D + E
  37. 37. Las enzimas Actividad enzimática Reacción con dos sustratos sucesivos A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E Producto D Producto C Sustrato B Enzima Sustrato A
  38. 38. Las enzimas Centro activo de las enzimas CENTRO ACTIVO Es Región de la enzima que se une al sustrato, gracias a los enlaces de los radicales de algunos aminoácidos Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita encajar al sustrato Características Están formados por aminoácidos lejanos en la secuencia polipeptídica, que debido a los repliegues de ésta, quedan próximos (de fijación y catalizadores) Los radicales de estos aminoácidos presentan afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces débiles con él Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo. PAU
  39. 39. Las enzimas Centro activo de las enzimas Aminoácidos estructurales. • Son los que no establecen enlaces químicos con el sustrato Son los más abundantes y los responsables de la forma de la enzima. • Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminoácidos, 124 son estructurales y sólo 5 no lo son. Aminoácidos de fijación. • Son los que establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan. • Se encuentran en el centro activo de la enzima Aminoácidos catalizadores. • Son los que al establecer enlaces, débiles o fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. • Son los responsables de su transformación. • También están en el centro activo Centro activo
  40. 40. Las enzimas Especificidad de las enzimas Enzima (E) Sustratos (S) Tienen alta especificidad. Solo se fijan sustratos que puedan establecer enlaces con los aminoácidos fijadores Solo los sustratos con algún enlace que se pueda romper próximo a los aminoácidos catalizadores se alteran Se puede representar de diferentes formas Modelo de complementariedad El sustrato se complementa con la enzima como una llave y su cerradura Modelo de ajuste inducido La enzima modifica su forma para adaptarse al sustrato Modelo de apretón de manos La enzima y el sustrato modifican su forma para acoplarse
  41. 41. Las enzimas Especificidad de las enzimas La especificidad enzima - sustrato puede ocurrir en varios grados. • Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un sustrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea. • Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que actúa sobre todos los β-glucósidos • Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molécula.
  42. 42. Las enzimas Cinética de la actividad enzimática Velocidaddereacción Concentración del sustrato [S] Vmáx ½ Vmáx KM Reacción enzimática con [E] constante Si se va incrementado la [S] aumenta la velocidad de la reacción. Ya que hay más moléculas de S por unidad de volumen y aumenta la probabilidad de que se encuentren S y E Si sigue aumentando la [S] llega un momento en el que la velocidad de la reacción deja de crecer. Este valor es la velocidad máxima. Todas las moléculas de E están ocupadas con S, es la saturación de la enzima. PAU
  43. 43. Las enzimas Cinética de la actividad enzimática Velocidaddereacción Concentración del sustrato [S] Vmáx ½ Vmáx KM Constante de Michaelis-Menten (KM) Es la [S] a la cual la velocidad de la reacción es ½ de la Vmax Depende del grado de afinidad entre E y S PAU
  44. 44. La velocidad de reacción depende de [S] y de otros factores Las enzimas Factores que afectan a la actividad enzimática Efecto de la temperatura Efecto del pH Inhibidores
  45. 45. Las enzimas Factores que afectan a la actividad enzimática Efecto de la temperatura Velocidaddereacción Temperatura ºC Temperatura óptima Si se suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el producto. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Si la temperatura aumenta más, se dificulta la unión enzima-sustrato y a partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura terciaria y cuaternaria si la tiene y, por tanto, pierde su actividad enzimática. PAU
  46. 46. Las enzimas Factores que afectan a la actividad enzimática Velocidaddereacción pH óptimo pH Efecto del pH Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar. Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima presenta su máxima eficacia. PAU
  47. 47. Las enzimas Factores que afectan a la actividad enzimática Inhibidores Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
  48. 48. Las enzimas Factores que afectan a la actividad enzimática IRREVERSIBLE COMPETITIVAIRREVERSIBLE IRREVERSIBLE NO COMPETITIVA BLOQUEO COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO Inhibidor Centro activo Inhibidores El inhibidor se fija permanentemente al centro activo y lo inutiliza El inhibidor se une temporalmente a la enzima El inhibidor se une a la enzima y no permite la fijación del sustrato El inhibidor se fija al complejo enzima-sustrato e impide la formación de los productos
  49. 49. Muchas coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas en su constitución Las enzimas Coenzimas Holoenzimas Apoenzima Cofactor Parte polipeptídica Inorgánico Orgánicos o coenzimas Parte no peptídica Actúan como transportadores de grupos químicos y se modifican en la reacción al aceptar o perder átomos La unión coenzima-apoenzima es temporal y similar a la unión E-S Los coenzimas no suelen ser específicos de un solo tipo de apoenzima y se unen a varios tipos con funciones diferentes
  50. 50. Las enzimas Coenzimas Tipos de coenzimas Coenzimas de oxidación y reducción Coenzimas de transferencia Según los elementos que aceptan o pierden Transportan H+ y e- : NAD+ , NADP+ y FAD Transportan radicales. El ATP transporta grupos fosfato (H2PO4) y el acetil-CoA que transporta grupos acetilo (CO-CH3)
  51. 51. Precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo o son imprescindibles para su síntesis Las enzimas Vitaminas con función de coenzima VITAMINAS Son Vitaminas liposolubles Vitaminas hidrosolubles Tipos según su solubilidad en agua Lípidos, solubles en disolventes orgánicos y no suelen ser precursores de coenzimas o coenzimas Solubles en agua, generalmente actúan como coenzimas o sus precursores
  52. 52. Las enzimas Vitaminas con función de coenzima Vitaminas liposolubles Vitamina A Protege epitelios y es necesaria para la visión (Actúa como grupo prostético que regenera la rodopsina, cuya ruptura estimula al nervio óptico) Rodopsina Opsina Todo-trans-retinal (vitamina A) Todo-trans-retinol 11-cis-retinol 11-cis-retinal Retinal reductasa Retinol isomerasa Retinal reductasa Energía luminosa Vitamina D Regula la absorción de Ca. Se sintetiza a partir de provitamina por la insolación de la piel. Vitamina E Antioxidante impide que el oxígeno destruya los dobles enlaces de los ácidos grasos. Vitamina K Actúa sobre la protrombina, precursor de la trombina de la coagulación sanguínea
  53. 53. Las enzimas Vitaminas con función de coenzima Vitaminas hidrosolubles Vitaminas del complejo B Actúan en muchas vías metabólicas y en la formación de los glóbulos rojos B1 Su forma activa es el pirofosfato de tiamina (TPP) interviene en el metabolismo de glúcidos y lípidos B2 Forma parte de las coenzimas FAD y FMN del ciclo de Krebs y la cadena respiratoria B3 Forma parte de la coenzima NAD que participa en la oxidación de glúcidos y proteínas y de la coenzima NADP de la fotosíntesis B5 Forma parte de la coenzima A que cataliza el metabolismo de los ácidos grasos y el pirúvico Vitamina C Interviene en la síntesis del colágeno, hidroxilando la prolina a hidroxiprolina PAU
  54. 54. Las enzimas Clasificación de las enzimas
  55. 55. Síntesis de compuestos orgánicos complejos que almacenan energía (anabolismo) Se almacena en los enlaces ricos de energía del Características del catabolismo Catabolismo Moléculas complejas Moléculas simples ENERGÍA Muchos de los productos finales del metabolismo son los llamados productos de excreción Actividades celulares
  56. 56. - Se acumula energía en los enlaces - Si es menor el grado de desorden Exergónicas Características del catabolismo Producción de energía en el catabolismo Reacciones catabólicas Son La energía libre de los productos es menor a la de los reactivos Energía libre (G) Aumenta si
  57. 57. Características del catabolismo Producción de energía en el catabolismo + A B C Energía + G1 G2 ΔG = G2 – G1 < 0 + Molécula grande con energía en sus enlaces y menor grado de desorden Moléculas más pequeñas formadas por la ruptura de enlaces y con mayor grado de desorden
  58. 58. Características del catabolismo Producción de energía en el catabolismo A + + + B C D ΔG = G2 – G1 < 0 ++ Energía G1 G2 El número de moléculas y de enlaces se mantienen en los productos La energía proviene de que los e- de las moléculas iniciales pierden energía libre al formar al formar parte de los enlaces de los productos
  59. 59. Características del catabolismo Reacciones “redox” Reacciones de transferencia de e- Reacciones catabólicas Son Reacciones de oxidación reducción REDOX C6H12O6 Agente reductor + 6O2 Agente oxidante 6CO2 Molécula que se oxida + 6H2O Molécula que se reduce + Energía (ATP + calor)
  60. 60. Características del catabolismo Reacciones “redox”
  61. 61. Características del catabolismo Liberación gradual de energía en el metabolismo Combustión del papel Vs. Respiración celular de la glucosa Liberación súbita de energía y en forma de calor Liberación gradual de energía y en forma de energía química( ATP)
  62. 62. Características del catabolismo Liberación gradual de energía en el metabolismo Características del catabolismo respiratorio que permiten liberar la energía gradualmente Reacciones sucesivas Cadena transportadora de electrones Las reacciones ocurren una detrás de otra y catalizadas por enzimas distintas Los e- de la glucosa no pasan directamente al O2 sino que viajan junto a H+ en coenzimas (NAD+ ) que actúa como transportador de H Transporte de hidrógenos - H-C-OH - Oxidación C=O -- 2e- + 2H+ NAD+ NADH + H+ Reducción Deshidrogenasa Los e- del NADH+H+ pasan al O2 a través de diferentes proteínas
  63. 63. Características del catabolismo Tipos de catabolismo RESPIRACIÓN FERMENTACIÓN Interviene una cadena transportadora de e- Los transfieren de la materia orgánica inicial a un aceptor final (compuesto inorgánico) No interviene una cadena transportadora de e- El producto final es siempre un compuesto orgánico Respiración aeróbica Respiración anaeróbica Según el agente oxidante  Agente oxidante es O2 que al reducirse acepta e- y H+ y se transforma en agua  Agente oxidante no es O2 , sino iones como el nitrato (NO3 - ) que se transforma en nitrito (NO2 - ) PAU
  64. 64. Energía Glúcidos Lípidos Principal fuente de energía El catabolismo por respiración RESPIRACIÓN Proteínas Ácidos nucleicos Realizan otras funciones Únicamente en situaciones muy concretas Se producen residuos tóxicos
  65. 65. El catabolismo por respiración Catabolismo respiratorio de los glúcidos Polisacáridos Disacáridos Monosacáridos (Glucosa, fructosa y galactosa) Glucógeno (músculo) Almidón (vegetales) El más abundante es la glucosa y nos sirve como ejemplo
  66. 66. El catabolismo por respiración Catabolismo respiratorio de los glúcidos
  67. 67. El catabolismo por respiración Catabolismo respiratorio de los glúcidos e- y H+ transportados por NADH y FADH2 e- y H+ transportados por NADH Glucólisis Glucosa Ácido pirúvico Transporte de e- en la cadena respiratoria Ciclo de Krebs ATP ATP ATP Respiración Eucariotas Procariotas Glucólisis C. de Krebs Cadena transportadora Citosol Citosol Matriz Citosol Membrana de las crestas Membrana plasmática Fosforilación a nivel de sustrato Fosforilación a nivel de sustrato ATPasas
  68. 68. El catabolismo por respiración Glucólisis Fosforilación a nivel de sustrato Glucólisis o ruta de Embden-Meyerhof Glucosa (C6H12O6) 2 ácido pirúvico (CH3-CO-COOH) 2 ATP En una molécula se rompe un enlace rico en energía y la energía liberada permite formar ATP 2 NADH+H+ PAU
  69. 69. El catabolismo por respiración Glucólisis Fase de consumo de energía: Por cada glucosa se consumen 2 ATP y se forman dos gliceraldehído-3-fosfato 9 etapas que se pueden dividir en dos fases Fase de producción de energía: Por cada gliceraldehído -3-fosfato se producen 2 ATP, NADH+H+ y dos ácidos pirúvicos
  70. 70. El catabolismo por respiración Glucólisis + + + + HexoquinasaHexoquinasa Fosfoglucosa isomerasa Fosfoglucosa isomerasa FosfofructoquinasaFosfofructoquinasa ETAPA 1 preparatoria ETAPA 2 preparatoria ETAPA 3 preparatoria
  71. 71. El catabolismo por respiración Glucólisis + + Fosfoglicerato quinasa Fosfoglicerato quinasa Gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa Gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa AldolasaAldolasa +ETAPA 4 preparatoria +++2 2 2 2 ETAPA 5 de beneficio ETAPA 6 de beneficio Se recupera el ATP gastado de la fase anterior
  72. 72. El catabolismo por respiración Glucólisis + Piruvato quinasaPiruvato quinasa Fosfoglicerato mutasa Fosfoglicerato mutasa + H2O EnolasaEnolasa + + H+ 2 2 2 2 2 2 ETAPA 7 de beneficio ETAPA 8 de beneficio ETAPA 9 de beneficio Se ganan 2 ATP netos
  73. 73. El catabolismo por respiración Glucólisis Resumen de la glucólisis BALANCE PARCIAL : - 2 ATP ENERGÍA CONSUMIDA ENERGÍA PRODUCIDA BALANCE PARCIAL : 4 ATP + 2 NADH BALANCE FINAL: 4 ATP + 2 NADH - 2 ATP = 2 ATP + 2 NADHBALANCE FINAL: 4 ATP + 2 NADH - 2 ATP = 2 ATP + 2 NADH PAU
  74. 74. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Cadena respiratoria Acído pirúvico CITOSOL MATRÍZ MITOCONDRIAL CRESTAS MITOCONDRIALES Membranas externa e intena PAU
  75. 75. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Ciclo de Krebs El ácido pirúvico producido en la glucólisis, para poder ser oxidado por respiración debe entrar en el interior de las mitocondrias atravesando la doble membrana de éstas. Para ello sufre un proceso de oxidación y descarboxilación (pérdida de un átomo de carbono) en el que intervienen varias enzimas y coenzimas (el sistema piruvato-deshidrogenasa), transformándose en acetil-S-CoA. CO2Coa - SH NAD+ NADH + 2 H+ CH3 CO COOH CH3 CO SCoA Ácido pirúvico Acetil - CoA COMPLEJO DE LA Piruvato - deshidrogenasa 2 2 2 2 2 2 El a. pirúvico se oxida, pierde el C y los dos oxígenos, liberando CO2. El a. pirúvico se oxida, pierde el C y los dos oxígenos, liberando CO2. Se forma á acético, que se une al Coenzima A Se forma á acético, que se une al Coenzima A Los electrones liberados son recogido por el NAD+ que se reduce para formar NADH+H+ Los electrones liberados son recogido por el NAD+ que se reduce para formar NADH+H+ PAU
  76. 76. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Ciclo de Krebs Su función es oxidar el grupo acetilo del acetil-CoA a CO2, al mismo tiempo que se reducen los transportadores de electrones NAD+ y FAD a NADH y FADH2. En cada vuelta entra un grupo acetilo que es oxidado completamente (salen del ciclo dos carbonos en forma de CO2). 1 1 Tres moléculas de NAD+ son reducidas a NADH. 2 2 Una molécula de FAD es reducida a FADH2.3 3 Se forma una molécula de GTP (equivalente al ATP). 4 4 A continuación, los tres NADH y el FADH2 se oxidan mediante la cadena de transporte electrónico mitocondrial generando ATP. PAU
  77. 77. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Ciclo de Krebs Ácido cítrico Ácido isocítrico Ácido α-cetoglutárico Succinil-CoA Ácido succínico Ácido fumárico Ácido málico Glucosa Ácidos grasos Ácido oxalacético H2O Coenzima A Coenzima A FAD FADH2 NADH NAD + NADH NAD + Coenzima A Acetil-CoA NAD + NADH GDP GTP ATP ADP CO2 CO2 Ejemplo de ruta anfibólica
  78. 78. 2 NADH Resumen El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Ciclo de Krebs 6 NADH 2 FADH2 2 GTP 2 Acetil CoA 2 Acido Pirúvico PAU
  79. 79. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Transporte de electrones en la cadena respiratoria FADH2 NADH Producidos en las anteriores etapas ATP Transporte de e- Se distinguen 3 procesos Quimiósmosis Fosforilación oxidativa PAU Matriz mitocondrial Espacio intermembrana
  80. 80. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Transporte de electrones en la cadena respiratoria Transporte de e- 2e- a3 a3 Cit c H2O Cit c Cit c Cit c Cit b Cit b Voltios - 0,4 0 + 0,4 + 0,8 FAD FADH2 NAD+ 2e- + 2H+ 2e- + 2H+ 2e- + 2H+ 2e- 2e- 2e- 2e- CoQ CoQ FMN FMN 2H+ 2e- 2H+ + 1/2 O2 NADH + H+ La cadena respiratoria se forma por una serie de moléculas (sobretodo proteínas) que se engloban ordenadamente en la membrana interna de las mitocondrias y en la plasmática de los procariotas Cada molécula acepta e- de la anterior (se reduce) y los cede a la siguiente (se oxida) En cada intercambio el e- ocupa una posición más cercana al núcleo y tiene menor energía Los e- proceden de los NADH y FADH2 (coenzimas reducidos) que los ceden junto a los H+ y pasan a ser NAD+ y FAD (coenzimas oxidados)
  81. 81. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Transporte de electrones en la cadena respiratoria Q FADH2 NADH NAD + FAD 2 H+ + 1/2 O2 H2O 2e- 2e- _ Sistema I Sistema II y III Sistema IV Matriz mitocondrial Espacio intermembrana Matriz mitocondrial Espacio intermembrana Cit c Transporte de e- Se forma por seis componentes Los complejos proteicos I, II, III y IV La ubiquinona (Q) y el citocromo c _ _
  82. 82. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Transporte de electrones en la cadena respiratoria Q FADH2 NADH NAD + FAD 2 H+ + 1/2 O2 H2O 2e- 2e- _ Sistema I Sistema II y III Sistema IV Matriz mitocondrial Espacio intermembrana Cit c Quimiósmosis _ La energía perdida por los e- se utiliza en tres puntos para bombear H+ al espacio intermembrana. Allí se acumulan, cuando la concentración es elevada los H+ vuelven a través de las ATP-sintetasas H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ ATP ADP _
  83. 83. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Transporte de electrones en la cadena respiratoria Fosforilación oxidativa Las ATP-sintetasas se forman por subunidades polipeptídicas que se mueven entre si cuando son atravesadas por un flujo de H+ . Estos cambios producen la unión de un grupo fosfato a un ADP generando ATP Se ha calculado que los H+ bombeados en cada uno de los complejos proteicos son suficientes para sintetizar un ATP. A partir de un NADH+H+ que ingresa en la cadena respiratoria se obtienen 3ATP. A partir de un FADH2 sólo se obtienen 2ATP, ya que el FADH2 se incorpora a la cadena respiratoria en el complejo II PAU
  84. 84. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Rendimiento energético de la oxidación total de la glucosa En la glucólisis por cada molécula de glucosa que es degradada se forman dos moléculas de ácido pirúvico, 2 NADH y 2 ATP. En el sistema piruvato-deshidrogenasa y en el ciclo de Krebs se producen 2 GTP (equivalente a 2 ATP), 8 NADH y 2 FADH2. Las coenzimas reducidas ingresan en la cadena respiratoria y se forma ATP (2 NADH de la glucolisis = 6 ATP; 8 NADH del ciclo de Krebs y piruvato- deshidrogenasa = 24 ATP; 2 FADH2 del ciclo de Krebs = 4 ATP) TOTAL = 38 ATP En procariotas, ya que el NADH de la glucólisis pasa directamente a la cadena respiratoria TOTAL = 38 - 36 ATP En eucariotas, ya que el NADH de la glucólisis tiene que entrar a la mitocondria, lo que puede suponer un gasto energético PAU
  85. 85. El catabolismo por respiración Respiración de glúcidos Rendimiento energético de la oxidación total de la glucosa Proceso Lugar en eucariotas Coenzimas reducidos Moléculas de ATP producidas Glucólisis Citoplasma 2 NADH+H+ 2 6 (4)* Formación acetil Coenzima A Mitocondria 2 NADH+H+ 6 Ciclo de Krebs Mitocondria 6 NADH+H+ 2 FADH2 18 4 2 GTP (equivalentes a 2 ATP) TOTAL 38 (38-36)* * En eucariotas, pueden ser 4 ATP ya que el NADH de la glucólisis tiene que entrar a la mitocondria, lo que puede suponer un gasto energético PAU
  86. 86. Catabolismo por fermentación FERMENTACIÓN No interviene una cadena transportadora de e- CARATERÍSTICAS Es un proceso anaeróbico No se usa O2 como aceptor de e- El sustrato inicial se divide en dos partes, una se reduce y otra se oxida El aceptor final es un compuesto orgánico CH3 - CH2OH Etanol CH3 - CH2OH Etanol CO2 CH3 - CHO Acetaldehído CH3 - CHO Acetaldehído CH3 - CO - COOH Ácido pirúvico CH3 - CO - COOH Ácido pirúvico La síntesis de ATP ocurre a nivel de sustrato No intervienen las ATP-sintetasas, lo que explica su baja producción energética. La glucosa por respiración produce hasta 38 ATP y por fermentación 2 ATP PAU
  87. 87. Catabolismo por fermentación Fermentación Alcohólica Láctica Tipos según la naturaleza del producto final Alcohol etílico Ácido láctico Butírica Pútrida Ácido butírico Productos orgánicos y malolientes Tipos de organismos según el proceso catabólico que realicen Anaerobio facultativo Anaerobio estricto En presencia de O2 realizan la respiración y en ausencia fermentación Siempre realizan fermentación Incorrecto en el libro Levaduras del género Saccharomyces y bacterias Lactobacillus y Streptococcus PAU
  88. 88. Catabolismo por fermentación Fermentación alcohólica CH3 - CH2OH Etanol CH3 - CH2OH Etanol G3PG3P GlucosaGlucosa Dihidroxiacetona fosfato Dihidroxiacetona fosfato 2 Ácido 1,3- bifosfoglicérico 2 Ácido 1,3- bifosfoglicérico ATP2 2 NADH CO2 CH3 - CHO Acetaldehído CH3 - CHO Acetaldehído 2 NAD + CH3 - CO - COOH 2 Ácido pirúvico CH3 - CO - COOH 2 Ácido pirúvico Levaduras (hongos unicelulares) como Saccharomyces catabolizan por respiración líquidos azucarados, pero si agotan el O2 continúan el catabolismo por fermentación alcohólica En una 1ª fase se realiza la glucólisis y se producen 2 ATP, 2 NADH y 2 pirúvicos por glucosa 1 1 2 Para que la glucólisis siga funcionando el NADH debe volver a oxidarse, pero no se puede usar la cadena electrónica 3 2 Para conseguirlo el pirúvico se transforma en acetaldehído y CO2. Y luego el acetaldehído se oxida a etanol y oxida el NADH a NAD+ 3 Se pueden formar otros productos
  89. 89. Catabolismo por fermentación Fermentación láctica Produce ácido láctico a partir de glucosa, hay bacterias que la inician a partir de la lactosa de la leche (se agria y coagula la caseína). Como Lactobacillus caseii, L. bulgaricus, Streptococcus lactis y Leuconostoc citrovorum que producen, queso, yogur o requesón CH3 - CHOH - COOH Ácido láctico CH3 - CHOH - COOH Ácido láctico GlucosaGlucosa Dihidroxiacetona fosfato Dihidroxiacetona fosfato ATP22NADH2 NAD + G6PG6P G3PG3P 2 Ácido 1,3- bifosfoglicérico 2 Ácido 1,3- bifosfoglicérico CH3 - CO - COOH Ácido pirúvico CH3 - CO - COOH Ácido pirúvicoLáctico deshidrogenasa Como en la fermentación alcohólica, se realiza la glucólisis y se producen 2 ATP, 2 NADH y 2 pirúvicos por glucosa Ahora el problema de la oxidación el NADH a NAD+ , se resuelve reduciendo el pirúvico a láctico También se produce fermentación láctica en las células musculares, cuando por sobreesfuerzo físico no llega suficiente O2 para la respiración del pirúvico. Que luego se transporta al hígado y lo metaboliza de nuevo a pirúvico en condiciones aeróbicas
  90. 90. Catabolismo por fermentación Fermentación butírica Consiste en la descomposición de sustancias glucídicas de origen vegetal, como el almidón y la celulosa, en determinados productos como el ácido butírico, el hidrógeno, el dióxido de carbono y otras sustancias malolientes. Se producen entre otros sitios en el rumen de los herbívoros. La realizan bacterias anaerobias como Bacillus amilobacter y Clostridium butiricum. La fermentación butírica tiene gran importancia, ya que contribuye a la descomposición de los restos vegetales en el suelo.
  91. 91. Catabolismo por fermentación Fermentación pútrida O putrefacción, consiste en la degradación de sustratos proteicos que generan productos mal olientes como el indol, cadaverina y el escatol (reponsable del olor de los cadáveres y de las semillas en descomposición) A veces dan productos poco desagradables que producen los sabores típicos de algunos productos, como quesos y vinos
  92. 92. Otras rutas catabólicas Cadena respiratoria Cadena respiratoria Desaminación *Desaminación * GlucólisisGlucólisis ß -oxidaciónß -oxidación Ácido pirúvico Ácido pirúvico Acetil -CoA AminoácidosAminoácidos GlúcidosGlúcidos GrasasGrasas CO2, H2O y ATP GlicerolGlicerol Ac. GrasosAc. Grasos * Eliminación del grupo amino de los Aa en forma de NH3 * Eliminación del grupo amino de los Aa en forma de NH3
  93. 93. Otras rutas catabólicas Catabolismo de lípidos 1 g grasa  9,5 Kcal Se almacenan sin acumular agua 1 g grasa  9,5 Kcal Se almacenan sin acumular agua Ac. grasoAc. graso GlicerinaGlicerina GlucosaGlucosa DihidroxiacetonaDihidroxiacetona PirúvicoPirúvico Vía anabólica Vía catabólica Glucolisis Lipasas Mayor parte de las reservas en forma de grasas o aceites Β-oxidación Triglicéridos del tejidos adiposoTriglicéridos del tejidos adiposo
  94. 94. Otras rutas catabólicas Catabolismo de los ácidos grasos La β-oxidación de los ácidos grasos o hélice de Lynen se realiza en la mitocondria. Como no pueden pasar previamente sufren el proceso de activación del ácido graso CH3-CH2-CH2 ........ CH2-COOH  (ácido graso hipotético) Carbono alfaCarbono beta H2O HS-CoA ATP ADP CH3-CH2.....CH2-CH2-CO-S-CoA ACIL-S-CoA Incorrecto en el libro
  95. 95. Otras rutas catabólicas Catabolismo de los ácidos grasos Luego pasa a la matriz mitocondrial al intervenir en su transporte distintas moléculas Ciclo de Krebs Transportador de carnitina Acil-carnitina Carnitina HSCoA Acil-CoA β - oxidación Acetil - CoA Acil-carnitina Carnitina Carnitina Espacio intermembrana Citosol Matriz mitocondrial Acetil - CoA HSCoA
  96. 96. Otras rutas catabólicas Catabolismo de los ácidos grasos Acil -CoA con dos carbonos menos NADH + H+ NAD+ Oxidación R - CH2 - CH2 - CO~S-CoA Acil-CoA Tiólisis R - CO - CH2 - CO~S-CoA β - cetoacil-CoA R - CH - CH2 - CO~S-CoA OH | β - hidroxiacil-CoA R - CH = CH - CO~S-CoA Enoil-CoA β - hidroxiacill-CoA deshidrogenasa Acil-CoA deshidrogenasa Tiolasa Enoil-CoA hidratasa H2O FADH2 FAD Oxidación Ciclo de Krebs Acetil-CoA HS-Coa
  97. 97. Otras rutas catabólicas Catabolismo de los ácidos grasos Rendimiento de la oxidación de ácido palmítico (16C) Activación del acido graso Ciclo de Krebs Cadena respiratoria - 2 ATP -2 ATP 8 Acetil Co A 8* ( 3 NADH + 1 FADH2 + 1 GTP) = (12 ATP) * 8 96 ATP 7 NADH 3 ATP * 7 21 ATP 7 FADH2 2 ATP * 7 14 ATP TOTAL 129 ATP
  98. 98. Otras rutas catabólicas Catabolismo de los ácidos grasos CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-COSCoA En cada ciclo de la β-oxidación se van “eliminando” moléculas de dos carbonos (Acetil CoA) y se produce un NADH+H+ y un FADH2 8 Acetil CoA 7 NADH+H+ 7 FADH2 C. de Krebs 8 · 12 ATPs = 96 ATPs Cadena respiratoria 7 · 3 ATPs = 21 ATPs 7 · 2 ATPs = 14 ATPs 131 ATPs Pero hay que restar 2 ATPs activación Ácidos grasos -2 ATPs 129 ATPs
  99. 99. Otras rutas catabólicas Catabolismo de las proteínas Función ENERGÉTICAPROTEÍNAS No tienen Exceso de aminoácidos Ayuno prolongado Salvo en algunas situaciones Si no se pueden almacenar, ni secretar Se usan como fuente de energía, pero puede poner en peligro la salud y alterar el crecimiento Catabolismo de los aminoácidos Catabolismo de los aminoácidos Eliminación de los grupos amino Transformación del resto resultante Separación de los grupos amino
  100. 100. Otras rutas catabólicas Catabolismo de las proteínas Separación de los grupos amino El grupo NH3 pasa de un aminoácido a α-cetoácido (α-cetoglutárico) y forma glutámico en una reacción catalizada por las transaminasas (sobre todo son hepáticas) TransaminaciónTransaminación Desaminación oxidativa Desaminación oxidativa El grupo -NH2 se separa del ácido glutámico y se libera como amoniaco. Se regula con la situación energética.
  101. 101. Otras rutas catabólicas Catabolismo de las proteínas Según el tipo de aminoácido el esqueleto carbonado es pirúvico, acetilCoA o algún compuesto del ciclo de Krebs, donde se degrada Transformación del resto resultante
  102. 102. Otras rutas catabólicas Catabolismo de las proteínas Los grupos amino forman amoniaco que en el agua dan lugar al ión amonio (NH4 + ), muy tóxico al subir el pH y se elimina o transforma en urea Eliminación de los grupos amino
  103. 103. Otras rutas catabólicas Catabolismo de las proteínas Cítrico Isocítrico α -cetoglutárico Succinil CoA Succínico Oxalacético Málico Fumárico Intermediario metabólico Aminoácido Transaminasa Glutamato deshidrogen asaÁcido glutámico α -cetoglutárico NAD+ NADH + H+ + NH3 Ciclo de la urea Hígado ile met val arg, his pro, gln glu ile Pirúvico ala, tre gli, ser cis Acetil CoA fen tir ile leu lis asp asn fen tir
  104. 104. Otras rutas catabólicas Catabolismo por respiración de los ácidos nucleicos Nucleótidos Ácidos nucleicos Nucleasas H3PO4 como Ion fosfato Pentosa Base nitrogenada + + Catabolismo de glúcidos Catabolismo de glúcidos Excreción como ión fosfato, síntesis de ATP y de nucleótidos Síntesis de nucleótidos o degradación a ácido úrico, urea o amoniaco para ser excretados
  105. 105. El término anfibolismo es usado para describir una ruta bioquímica que involucra tanto catabolismo como anabolismo. El ciclo del ácido cítrico, el ciclo de Krebs, es un buen ejemplo.

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