El documento proporciona consideraciones sobre las preguntas más frecuentes en las pruebas de acceso a la universidad (PAU) relacionadas con el metabolismo celular. Se suele preguntar sobre conceptos clave como las rutas metabólicas, los sustratos iniciales y finales, los orgánulos donde ocurren las reacciones y la importancia biológica. También se pregunta sobre la regulación del metabolismo por enzimas y hormonas, y sobre procesos como la glucólisis, el ciclo de Krebs y la fosforilación oxid
1. 10 El metabolismo celular.
Catabolismo
CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
78%
de pruebas de PAU incluyen
preguntas relacionadas con los
contenidos de este tema
No se suele pedir que se detallen las rutas metabólicas, ni
conocer las fórmulas y el nombre de las enzimas.
Si saber los sustratos iniciales y finales, el orgánulo
o lugar dónde ocurren y el significado biológico de las
rutas
Se deben conocer las rutas metabólicas dados sus productos
iniciales y finales. Diferenciar vías aerobias y anaerobias y
la importancia de las enzimas.
2. Conocer en qué condiciones funciona cada vía (anaerobiosis o
aerobiosis, células creciendo con glucosa o ácidos grasos
Esquemas de las fases de catabolismo y anabolismo
Reconocer esquemas generales de las rutas metabólicas
Las cuestiones sobre el catabolismo se suelen referir
al de glúcidos y menos al de lípidos y proteínas.
Si es necesario conocer la interconexión entre las rutas
de glúcidos, lípidos y proteínas, resaltando el papel del
ciclo de Krebs
de pruebas de PAU incluyen
preguntas relacionadas con los
contenidos de este tema
CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
78%
3. ¿Qué se suele preguntar?
Explicar el concepto de enzima y describir el papel de cofactores
y coenzimas
Describir el centro activo de una enzima y resaltar su importancia
respecto a la especificidad
Interpretar como varía la velocidad de un reacción enzimática según
la concentración del sustrato
Comprender como afectan tª, pH e inhibidores a la actividad enzimática
Diferenciar anabolismo y catabolismo, con ejemplos
Enumerar los nucleótidos con actividad coenzimática relacionarlos
con las vitaminas e indicar su función
CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
4. ¿Qué se suele preguntar?
Representar la molécula de ATP, papel del ATP y mecanismos
de fosforilación
Definir y localizar la glucolisis, la ß-oxidación, el ciclo de Krebs,
la cadena de transporte electrónico y la fosforilación oxidativa.
Indicando los sustratos iniciales y los productos finales
Comparar las rentabilidad energética y los productos finales de las
vías anaerobias y aerobias
CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
5. CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
ANTECEDENTES PAU:
2002 – Septiembre: respiración celular y fermentaciones;
2003 – Junio: localización intracelular de la respiración celular;
2003 – Septiembre: fermentaciones, tipos, localización intracelular e importancia económica;
2004 – Septiembre: fosforilación oxidativa;
2005 – Septiembre: ciclo de Krebs, objetivo principal y localización intracelular;
procedencia del acetil-CoA;
fosforilación oxidativa;
2006 – Junio: vías metabólicas de la glucosa;
2006 – Septiembre: comparación entre fosforilación oxidativa y fotosintética;
2007 – Septiembre: la glucólisis y su localización intracelular;
fermentaciones y su localización intracelular;
importancia industrial de las fermentaciones y microorganismos implicados;
2009 – Junio: comparación entre el metabolismo autótrofo y heterótrofo;
fosforilación oxidativa y cadena de transportes de electrones;
2010 – Junio: identificación de la reacción de fermentación alcohólica, cómo y dónde ocurre, usos;
relacionar diversos procesos metabólicos con la estructura celular en la que ocurren;
2010 – Septiembre: definición de organismo aerobio y anaerobio, ejemplos;
6. Adenosín-trifosfato (ATP)
El metabolismo celular
Control del metabolismo
Catalizadores Enzimas
Actividad enzimática
Especificidad de las enzimas
Cinética de la actividad enzimá
Inhibidores de la actividad enzim
El catabolismo
Producción de energía en el catabolismo
El catabolismo por fermentación
El catabolismo de los lípidos
El catabolismo por respiración. Células eucariotas
7. Crecimiento,
desarrollo y
renovación de
estructuras
Para realizar las
funciones vitales
(nutrición,
reproducción y
relación)
Características del metabolismo celular
CÉLULAS
REACCIONES
QUÍMICASFuncionan
por medio de
METABOLISMO
CELULAR
constituyen
Transformación de unas
biomoléculas en otras
MATERIAENERGÍA
Se almacena en los enlaces
químicos de las sustancias de
reserva energética
Se transforma en otras
energías: mecánica, calorífica,
eléctrica, luminosa, etc,…
8. Características del metabolismo celular
Las diferentes reacciones químicas del metabolismo se llaman vías
metabólicas y las moléculas que intervienen metabolitos
Las sustancias finales son los productos
Las pequeñas vías que enlazan grandes
vías forman el metabolismo intermedio
Todas las reacciones que ocurren
en el metabolismo están reguladas
por enzimas, específicas para cada
sustrato y transformación
9. Características del metabolismo celular
Catabolismo y anabolismo
CATABOLISMO ANABOLISMO
• Son reacciones de degradación.
• Son reacciones de oxidación.
• Desprenden energía.
• A partir de muchos sustratos diferentes
se forman casi siempre los mismos
productos, principalmente dióxido
de carbono, ácido pirúvico y etanol.
• Es un conjunto de vías metabólicas
convergentes.
• Es un conjunto
de vías metabólicas
divergentes.
• A partir de unos pocos sustratos
se pueden formar muchos productos,
diferentes.
• Precisan energía.
• Son reacciones de reducción.
• Son reacciones de síntesis.
PAU
10. Características del metabolismo celular
Catabolismo y anabolismo
Catabolismo Anabolismo
Moléculas complejas
Moléculas simples
ENERGÍA
Moléculas simples
Moléculas complejas
PAU
11. Características del metabolismo celular
Catabolismo y anabolismo
ENERGÍA
Reacciones
catabólicas Fotosíntesis
(algas, plantas
y bacterias
fotosintéticas)
Quimiosíntesis
(algunas
bacterias)
12. Características del metabolismo celular
Catabolismo y anabolismo
ANFIBOLISMO
Ruta metabólica que involucra tanto
catabolismo como anabolismo.
13. Características del metabolismo celular
Adenosín-trifosfato (ATP)
ATP Adenosín-trifosfato Actúa como intermediario entre las
reacciones que producen energía y las
que consumen energía
Es un nucleótido formado
por adenina, ribosa y tres
fosfatos
Los enlaces entre los fosfatos son enlaces de alta
energía, inestables que liberan energía al ser
hidrolizados
PAU
14. Características del metabolismo celular
Adenosín-trifosfato (ATP)
OHO — P — O — P — O — P — O —
H
CH2
OH OH
H
Adenina
H
H
OHOH OH
OO O
ATP
ATP + H2O → ADP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
ADP + H2O → AMP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
ADP
AMP
OHO — P — O — P — O —
H
CH2
OH OH
H
Adenina
H
H
OH OH
O O
OHO — P — O —
H
CH2
OH OH
H
Adenina
H
H
OH
O
15. Características del metabolismo celular
Adenosín-trifosfato (ATP)
ATP Se
sintetiza
de dos
formas
Fosforilación a nivel de sustrato
Reacción enzimática con ATP-sintetasas
En una biomolécula se rompe un enlace rico en energía
y la energía liberada permite formar ATP (glucólisis y
ciclo de Krebs)
En las crestas de las mitocondrias y en los tilacoides de
los cloroplastos forman ATP a ser atravesadas por un
flujo de protones (H+
)
PAU
16. ATP
“moneda energética”
0,014 kcal/g
Características del metabolismo celular
Adenosín-trifosfato (ATP)
ENERGÍA
Para uso inmediato
OHO — P — O — P — O — P — O —
H
CH2
OH OH
H
Adenina
H
H
OHOH OH
OO O
Para almacenar
Almidón
Glucógeno
Triglicéridos
En plastos y citosol de
células vegetales (4 kcal/g)
Citosol de las células musculares y el
hígado (4 kcal/g)
Citosol de las células de tejido
adiposo (9 kcal/g)
17. Características del metabolismo celular
Nucleótidos de flavina (FMN y FAD)
NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA
FLAVINA
(base nitrogenada)
RIBITOL
(pentosa)
+ RIBOFLAVINA
(nucleósido)
FMN
( flavín-mononucleótido)
FOSFATO+
FAD
( flavín-adenín-dinucleótido)
AMP+
Vit B2
18. Características del metabolismo celular
Nucleótidos de pirimidina (NAD y NADP)
NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA
NUCLEÓTIDO DE
NICOTINAMIDA +
NUCLEÓTIDO
DE ADENINA
NAD
( nicotín-adenín
-dinucleótido)
+ FOSFATO
NADP
( nicotín-adenín
-dinucleótido
fosfato)
B3
20. Características del metabolismo celular
Tipos de metabolismo
Tipos de metabolismo
AUTÓTROFO HETERÓTROFO
La fuente de carbono es el CO2
(forma oxidada del carbono =
carbono inorgánico)
La fuente de carbono es materia orgánica:
glucosa, proteínas o triglicéridos (formas
más o menos reducidas de carbono =
carbono orgánico)
Necesitan una fuente
de energía
Fotosíntesis
Quimiosíntesis
La fuente de
energía es la luz Se usa energía
desprendida en
reacciones
químicas
Según la fuente de carbono
24. Célula
C+
El control del metabolismo
Biocatalizadores y hormonas
A B C+
A B
Síntesis de nuevas moléculas
Degradación de moléculas
Las sustancias que intervienen en
las reacciones son muy estables a
tª ambiente
Las reacciones solo pueden ocurrir con
El control bioquímico
del metabolismo
Regula el tipo de reacciones y cuando
se deben producir
Enzimas o biocatalizadores
El sistema hormonal o
endocrino (en pluricelulares)
Regula el metabolismo interno de las
células con mensajeros químicos
Hormonas
Sin “ayuda” no
reaccionarían o lo
harían tan lentamente
que no sería posible
la vida.
25. El control del metabolismo
Actividad de los catalizadores
Energía libre (G): Es la energía que posee
un sistema para poder realizar un trabajo
Depende de
- Energía contenida en los
enlaces químicos internos
- Grado de desorden de
las moléculas
Según varíe se
diferencian dos tipos
de reacciones
Exergónicas Endergónicas
La energía libre de
los productos es
menor a la de los
reactivos
La energía libre de
los productos es
mayor a la de los
reactivos
Una reacción que libera energía Una reacción que necesita o utiliza energía
26. No suelen ocurrir espontáneamente
El control del metabolismo
Actividad de los catalizadores
Reacciones
exergónicas
Aunque la energía libre de
los productos es menor a la
de los reactivos
Energía de activación: Suficiente para
debilitar los enlaces de los reactivos y pasar
a un estado de transición en el que se
rompen los enlaces de los reactivos y se van
formando los de los productos
Previamente
hay que dar
Sería análogo a lanzar un objeto que está sobre el
suelo por una ventana. Si no se sube no cae
El papel no arde espontáneamente,
solo lo hace si se calienta hasta una
determinada temperatura
27. Rebajando la energía de
activación y aumentando la
velocidad de la reacción
(cantidad de producto que se
forma por unidad del tiempo)
Las enzimas
Para acelerar una reacción química
se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador,
es decir, una sustancia que disminuya la energía
de activación necesaria para llegar al estado de transición.
Enzimas: Son biocatalizadores Actúan
PAU
28. Las enzimas
Estado inicial
Estado final
Estado de transición
Energía libre de activación
de la reacción sin catalizador
Energía libre de activación
de la reacción catalizada
Variación global
de energía libre
en la reacción
Avance de la reacción
Energíalibre
PAU
29. Ribozimas
Proteínas
globulares
Las enzimas
Enzimas
Son
Aminoácidos estructurales
Aminoácidos de fijación
Aminoácidos catalizadores
No establecen enlaces con el
sustrato. Responsables de las forma
Establecen enlaces
débiles con el sustrato
Establecen enlaces
con el sustrato rompe
algunos y lo
transforma
Son solubles en agua
Pueden actuar a nivel intracelular o
extracelular (enzimas digestivas)
Excepto
Son ARN capaces de catalizar a
otros ARN, quitándoles o
añadiéndoles nucleótidos, sin
consumirse ellos mismos.
Se considera que en la primera materia viva la función
catalítica la realizaba el ARN, luego aparecieron las
proteínas, en las que se delegó la función enzimática, y
los ADN, en los que se delegó, por su mayor
estabilidad, la función de almacenar la información.
30. Las enzimas
Características
Incluso en cantidades muy pequeñas,
aceleran la reacción. No se obtiene
más producto, sino la misma cantidad
en menos tiempo.
No se consumen durante la reacción
biológica
Son muy específicas.
Pueden actuar en una
reacción determinada
sin alterar otras.
Actúan siempre a la
temperatura del ser
vivo.
Son muy activas.
Pueden elevar la
velocidad de la
reacción en más de 106
veces
Tienen una masa
molecular muy
elevada.
Comunes a todos los catalizadores
Propiasdelasenzimas
PAU
31. Las enzimas
Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS QUÍMICOS
Son específicos para una determinada
reacción química o para un grupo de
reacciones químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reacción
inespecíficamente.
Son proteínas (aunque hay ARN –
Ribozimas- con función enzimática).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
catalítica.
No pueden ser regulados.
Son termolábiles y su actividad puede
variar también de acuerdo al pH del
medio.
No son termolábiles ni se alteran
con cambios de pH.
32. Las enzimas
Precursor
inactivo de
enzima
Enzima
activa
Zimogénos o
proenzimas
La síntesis de enzimas en forma
de zimógenos es uno de los
“mecanismos de seguridad” con
que cuenta el organismo para su
supervivencia.
Por acción de otras
enzimas o iones
Incorrecto
en el libro
33. Las enzimas
Isoenzimas
Son proteínas con diferente estructura,
pero que catalizan la misma reacción
Su existencia de permite que haya
enzimas similares con diferentes
características, “personalizadas” de
acuerdo a los requerimientos especificos
del tejido o a determinadas condiciones
metabolicas
34. Las enzimas
Tipos de enzimas
Enzimas estrictamente proteicas Holoenzimas
Según su estructura
Se forman únicamente por
cadenas peptídicas
Apoenzima Cofactor
Parte polipeptídica
Inorgánico Orgánicos o
coenzimas
Parte no peptídica
En pequeñas
cantidades < 0,1%
Mg2+
o Zn+2
ATP, NAD+
, NADP+
,
FAD y Co-A
(*)
(*) Si el cofactor está unido
fuertemente se llama grupo prostético
PAU
35. Las enzimas
Actividad enzimática
Enzima (E)
Sustratos (S)
Complejo enzima-
sustrato (ES)
Enzima (E)
Productos (P)
1. La enzima (E) actúa
fijando al sustrato en su
superficie (adsorción)
mediante enlaces débiles
2. Se forma el complejo
enzíma-sustrato (ES).
Se generan tensiones
que debilitan los enlaces
del sustrato, por lo que
para llegar al estado de
transición del complejo
enzima-sustrato,
(complejo activado) se
requiere mucha menos
energía que para llegar al
estado de transición del
sustrato solo.
3. Se liberan la enzima
intacta (E) y el producto
(P)
36. Las enzimas
Actividad enzimática
Reacción con un sustrato
S + E → ES → E + P
Centro activo Sustrato
Enzima
Complejo
activado
Producto A Producto B
Enzima +
Productos
Enzima +
Sustrato
Reacción con dos
sustratos a la vez
Sustrato A Sustrato B
Enzima
Complejo
activado
Producto C Producto D
Enzima + Producto
A + B + E → ABE → CDE → C + D + E
38. Las enzimas
Centro activo de las enzimas
CENTRO ACTIVO Es
Región de la enzima que se une al
sustrato, gracias a los enlaces de los
radicales de algunos aminoácidos
Es una parte muy pequeña del
volumen total de la enzima
Tienen una estructura
tridimensional en forma de hueco
que facilita encajar al sustrato
Características
Están formados por aminoácidos
lejanos en la secuencia polipeptídica,
que debido a los repliegues de ésta,
quedan próximos (de fijación y
catalizadores)
Los radicales de estos aminoácidos
presentan afinidad por el sustrato, lo
atraen y establecen enlaces débiles
con él
Esto facilita que,
una vez roto
alguno de sus
enlaces, los
productos
resultantes se
puedan separar
con facilidad del
centro activo.
PAU
39. Las enzimas
Centro activo de las enzimas
Aminoácidos estructurales.
• Son los que no establecen enlaces químicos
con el sustrato Son los más abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
• Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminoácidos,
124 son estructurales y sólo 5 no lo son.
Aminoácidos de fijación.
• Son los que establecen enlaces débiles con el
sustrato y lo fijan.
• Se encuentran en el centro activo de la enzima
Aminoácidos catalizadores.
• Son los que al establecer enlaces, débiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces.
• Son los responsables de su transformación.
• También están en el centro activo
Centro activo
40. Las enzimas
Especificidad de las enzimas
Enzima (E)
Sustratos (S)
Tienen alta
especificidad.
Solo se fijan sustratos
que puedan establecer
enlaces con los
aminoácidos fijadores
Solo los sustratos con
algún enlace que se
pueda romper próximo a
los aminoácidos
catalizadores se alteran
Se puede representar de diferentes formas
Modelo de complementariedad
El sustrato se complementa
con la enzima como una llave
y su cerradura
Modelo de ajuste inducido
La enzima modifica su forma
para adaptarse al sustrato
Modelo de apretón de manos
La enzima y el sustrato
modifican su forma para
acoplarse
41. Las enzimas
Especificidad de las enzimas
La especificidad enzima -
sustrato puede ocurrir en
varios grados.
• Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un
sustrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea.
• Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un
determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que
actúa sobre todos los β-glucósidos
• Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación
de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace Por
ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de
molécula.
42. Las enzimas
Cinética de la actividad enzimática
Velocidaddereacción
Concentración del sustrato [S]
Vmáx
½ Vmáx
KM
Reacción enzimática
con
[E] constante
Si se va incrementado la [S]
aumenta la velocidad de la
reacción. Ya que hay más
moléculas de S por unidad de
volumen y aumenta la
probabilidad de que se
encuentren S y E
Si sigue aumentando la [S] llega
un momento en el que la
velocidad de la reacción deja de
crecer. Este valor es la velocidad
máxima. Todas las moléculas de
E están ocupadas con S, es la
saturación de la enzima.
PAU
43. Las enzimas
Cinética de la actividad enzimática
Velocidaddereacción
Concentración del sustrato [S]
Vmáx
½ Vmáx
KM
Constante de Michaelis-Menten (KM)
Es la [S] a la cual la velocidad
de la reacción es ½ de la Vmax
Depende del grado de afinidad
entre E y S
PAU
44. La velocidad de
reacción depende
de [S] y de otros
factores
Las enzimas
Factores que afectan a la actividad enzimática
Efecto de la
temperatura
Efecto del pH
Inhibidores
45. Las enzimas
Factores que afectan a la actividad enzimática
Efecto de la
temperatura
Velocidaddereacción Temperatura ºC
Temperatura
óptima
Si se suministra energía
calorífica, las moléculas
aumentan su movilidad y
el número de encuentros
moleculares, por lo que
aumenta la velocidad en
que se forma el producto.
Existe una
temperatura óptima para
la cual la actividad
enzimática es máxima.
Si la temperatura aumenta
más, se dificulta la unión
enzima-sustrato y a partir de
cierta temperatura
la enzima se desnaturaliza,
pierde su estructura terciaria
y cuaternaria si la tiene y,
por tanto, pierde
su actividad enzimática.
PAU
46. Las enzimas
Factores que afectan a la actividad enzimática
Velocidaddereacción pH óptimo pH
Efecto del pH
Las enzimas presentan dos
valores límite de pH entre
los cuales son eficaces;
traspasados estos valores,
las enzimas se
desnaturalizan y dejan de
actuar.
Entre los dos límites existe
un pH óptimo en el
que la enzima
presenta su máxima
eficacia.
PAU
47. Las enzimas
Factores que afectan a la actividad enzimática
Inhibidores
Los inhibidores son sustancias que disminuyen
la actividad de una enzima o bien impiden
completamente la actuación de la misma
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la
penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan
la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra
las infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de
la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del
SIDA.
48. Las enzimas
Factores que afectan a la actividad enzimática
IRREVERSIBLE COMPETITIVAIRREVERSIBLE
IRREVERSIBLE NO COMPETITIVA BLOQUEO COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
Inhibidor Centro activo
Inhibidores
El inhibidor se fija permanentemente
al centro activo y lo inutiliza
El inhibidor se une temporalmente a
la enzima
El inhibidor se une a la enzima y no
permite la fijación del sustrato El inhibidor se fija al complejo
enzima-sustrato e impide la
formación de los productos
49. Muchas coenzimas son
vitaminas o presentan
vitaminas en su
constitución
Las enzimas
Coenzimas
Holoenzimas
Apoenzima Cofactor
Parte polipeptídica
Inorgánico Orgánicos o
coenzimas
Parte no peptídica
Actúan como transportadores de
grupos químicos y se modifican en la
reacción al aceptar o perder átomos
La unión coenzima-apoenzima es
temporal y similar a la unión E-S
Los coenzimas no suelen ser específicos
de un solo tipo de apoenzima y se unen a
varios tipos con funciones diferentes
50. Las enzimas
Coenzimas
Tipos de coenzimas
Coenzimas de oxidación y reducción Coenzimas de transferencia
Según los elementos que aceptan o pierden
Transportan H+
y e-
: NAD+
, NADP+
y
FAD
Transportan radicales. El ATP
transporta grupos fosfato (H2PO4) y el
acetil-CoA que transporta grupos
acetilo (CO-CH3)
51. Precursores de coenzimas y de
moléculas activas en el metabolismo o
son imprescindibles para su síntesis
Las enzimas
Vitaminas con función de coenzima
VITAMINAS Son
Vitaminas liposolubles Vitaminas hidrosolubles
Tipos según su solubilidad en agua
Lípidos, solubles en disolventes
orgánicos y no suelen ser precursores
de coenzimas o coenzimas
Solubles en agua, generalmente
actúan como coenzimas o sus
precursores
52. Las enzimas
Vitaminas con función de coenzima
Vitaminas liposolubles
Vitamina
A Protege epitelios y es necesaria para la visión (Actúa como grupo prostético
que regenera la rodopsina, cuya ruptura estimula al nervio óptico)
Rodopsina
Opsina
Todo-trans-retinal
(vitamina A)
Todo-trans-retinol
11-cis-retinol
11-cis-retinal
Retinal
reductasa
Retinol
isomerasa
Retinal
reductasa
Energía luminosa
Vitamina
D Regula la absorción de Ca. Se sintetiza a partir de provitamina por la
insolación de la piel.
Vitamina
E Antioxidante impide que el oxígeno destruya los dobles enlaces de los ácidos
grasos.
Vitamina
K Actúa sobre la protrombina, precursor de la trombina de la coagulación
sanguínea
53. Las enzimas
Vitaminas con función de coenzima
Vitaminas hidrosolubles
Vitaminas del complejo
B Actúan en muchas vías metabólicas y en la formación de los glóbulos rojos
B1
Su forma activa es el pirofosfato de tiamina (TPP) interviene en el
metabolismo de glúcidos y lípidos
B2
Forma parte de las coenzimas FAD y FMN del ciclo de Krebs y la cadena
respiratoria
B3
Forma parte de la coenzima NAD que participa en la oxidación de glúcidos
y proteínas y de la coenzima NADP de la fotosíntesis
B5
Forma parte de la coenzima A que cataliza el metabolismo de los ácidos
grasos y el pirúvico
Vitamina
C Interviene en la síntesis del colágeno, hidroxilando la prolina a hidroxiprolina
PAU
55. Síntesis de compuestos
orgánicos complejos que
almacenan energía
(anabolismo)
Se almacena en los
enlaces ricos de
energía del
Características del catabolismo
Catabolismo
Moléculas complejas
Moléculas simples
ENERGÍA
Muchos de los productos finales del
metabolismo son los llamados
productos de excreción
Actividades
celulares
56. - Se acumula energía en
los enlaces
- Si es menor el grado de
desorden
Exergónicas
Características del catabolismo
Producción de energía en el catabolismo
Reacciones
catabólicas
Son
La energía libre de
los productos es
menor a la de los
reactivos
Energía libre (G) Aumenta si
57. Características del catabolismo
Producción de energía en el catabolismo
+
A B C
Energía
+
G1 G2
ΔG = G2 – G1 < 0
+
Molécula grande
con energía en sus
enlaces y menor
grado de desorden
Moléculas más
pequeñas formadas
por la ruptura de
enlaces y con
mayor grado de
desorden
58. Características del catabolismo
Producción de energía en el catabolismo
A
+ + +
B C D
ΔG = G2 – G1 < 0
++
Energía
G1 G2
El número de
moléculas y de enlaces
se mantienen en los
productos
La energía proviene de
que los e-
de las
moléculas iniciales
pierden energía libre al
formar al formar parte
de los enlaces de los
productos
59. Características del catabolismo
Reacciones “redox”
Reacciones de
transferencia de e-
Reacciones
catabólicas
Son
Reacciones
de
oxidación reducción
REDOX
C6H12O6
Agente
reductor
+ 6O2
Agente
oxidante
6CO2
Molécula que se oxida
+ 6H2O
Molécula que se reduce
+
Energía
(ATP + calor)
61. Características del catabolismo
Liberación gradual de energía en el metabolismo
Combustión del papel
Vs.
Respiración celular de la glucosa
Liberación súbita
de energía y
en forma de calor
Liberación gradual
de energía y
en forma de
energía química( ATP)
62. Características del catabolismo
Liberación gradual de energía en el metabolismo
Características del
catabolismo
respiratorio que
permiten liberar la
energía
gradualmente
Reacciones sucesivas
Cadena transportadora de electrones
Las reacciones ocurren una
detrás de otra y catalizadas
por enzimas distintas
Los e-
de la glucosa no pasan
directamente al O2 sino que viajan
junto a H+
en coenzimas (NAD+
) que
actúa como transportador de H
Transporte de hidrógenos
-
H-C-OH
- Oxidación
C=O
--
2e-
+ 2H+
NAD+
NADH + H+
Reducción
Deshidrogenasa
Los e-
del
NADH+H+
pasan al O2 a
través de
diferentes
proteínas
63. Características del catabolismo
Tipos de catabolismo
RESPIRACIÓN FERMENTACIÓN
Interviene una cadena transportadora de e-
Los transfieren de la materia orgánica inicial
a un aceptor final (compuesto inorgánico)
No interviene una cadena transportadora de e-
El producto final es siempre un compuesto
orgánico
Respiración aeróbica Respiración anaeróbica
Según el agente oxidante
Agente oxidante es O2 que al
reducirse acepta e-
y H+
y se transforma
en agua
Agente oxidante no es O2 , sino iones
como el nitrato (NO3
-
) que se transforma
en nitrito (NO2
-
)
PAU
65. El catabolismo por respiración
Catabolismo respiratorio de los glúcidos
Polisacáridos
Disacáridos
Monosacáridos (Glucosa,
fructosa y galactosa)
Glucógeno (músculo)
Almidón (vegetales)
El más abundante es la
glucosa y nos sirve como
ejemplo
67. El catabolismo por respiración
Catabolismo respiratorio de los glúcidos
e-
y H+
transportados
por NADH y FADH2
e-
y H+
transportados
por NADH
Glucólisis
Glucosa Ácido pirúvico
Transporte de
e-
en la cadena
respiratoria
Ciclo
de Krebs
ATP ATP ATP
Respiración
Eucariotas
Procariotas
Glucólisis C. de Krebs Cadena transportadora
Citosol
Citosol
Matriz
Citosol
Membrana de las crestas
Membrana plasmática
Fosforilación a
nivel de sustrato
Fosforilación a
nivel de sustrato
ATPasas
68. El catabolismo por respiración
Glucólisis
Fosforilación a
nivel de sustrato
Glucólisis o ruta de Embden-Meyerhof
Glucosa (C6H12O6) 2 ácido pirúvico (CH3-CO-COOH)
2 ATP
En una molécula se
rompe un enlace rico
en energía y la
energía liberada
permite formar ATP
2 NADH+H+
PAU
69. El catabolismo por respiración
Glucólisis
Fase de consumo de energía:
Por cada glucosa se consumen
2 ATP y se forman dos
gliceraldehído-3-fosfato
9 etapas que se pueden
dividir en dos fases
Fase de
producción
de energía:
Por cada
gliceraldehído
-3-fosfato se
producen 2
ATP,
NADH+H+
y
dos ácidos
pirúvicos
71. El catabolismo por respiración
Glucólisis
+ +
Fosfoglicerato
quinasa
Fosfoglicerato
quinasa
Gliceraldehído 3-fosfato
deshidrogenasa
Gliceraldehído 3-fosfato
deshidrogenasa
AldolasaAldolasa
+ETAPA 4
preparatoria
+++2 2
2 2
ETAPA 5 de
beneficio
ETAPA 6 de
beneficio
Se recupera el ATP
gastado de la fase
anterior
72. El catabolismo por respiración
Glucólisis
+
Piruvato quinasaPiruvato quinasa
Fosfoglicerato
mutasa
Fosfoglicerato
mutasa
+ H2O
EnolasaEnolasa
+ + H+
2 2
2 2
2 2
ETAPA 7 de
beneficio
ETAPA 8 de
beneficio
ETAPA 9 de
beneficio
Se ganan 2 ATP netos
73. El catabolismo por respiración
Glucólisis
Resumen de la glucólisis
BALANCE PARCIAL : - 2 ATP
ENERGÍA CONSUMIDA ENERGÍA PRODUCIDA
BALANCE PARCIAL : 4 ATP + 2 NADH
BALANCE FINAL: 4 ATP + 2 NADH - 2 ATP = 2 ATP + 2 NADHBALANCE FINAL: 4 ATP + 2 NADH - 2 ATP = 2 ATP + 2 NADH
PAU
74. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Cadena
respiratoria
Acído pirúvico CITOSOL
MATRÍZ
MITOCONDRIAL
CRESTAS
MITOCONDRIALES
Membranas
externa e
intena
PAU
75. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Ciclo de Krebs
El ácido pirúvico producido en la glucólisis, para poder ser oxidado por respiración debe
entrar en el interior de las mitocondrias atravesando la doble membrana de éstas.
Para ello sufre un proceso de oxidación y descarboxilación (pérdida de un átomo de carbono)
en el que intervienen varias enzimas y coenzimas (el sistema piruvato-deshidrogenasa),
transformándose en acetil-S-CoA.
CO2Coa - SH
NAD+
NADH + 2 H+
CH3 CO COOH CH3 CO SCoA
Ácido pirúvico Acetil - CoA
COMPLEJO DE LA
Piruvato -
deshidrogenasa
2 2
2 2
2 2 El a. pirúvico se oxida, pierde el
C y los dos oxígenos, liberando
CO2.
El a. pirúvico se oxida, pierde el
C y los dos oxígenos, liberando
CO2.
Se forma á acético,
que se une al
Coenzima A
Se forma á acético,
que se une al
Coenzima A
Los electrones liberados
son recogido por el
NAD+
que se reduce
para formar NADH+H+
Los electrones liberados
son recogido por el
NAD+
que se reduce
para formar NADH+H+
PAU
76. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Ciclo de Krebs
Su función es oxidar el grupo acetilo del acetil-CoA a CO2,
al mismo tiempo que se reducen los transportadores de
electrones NAD+
y FAD a NADH y FADH2.
En cada vuelta entra un grupo
acetilo que es oxidado
completamente (salen del ciclo
dos carbonos en forma de CO2).
1
1
Tres moléculas de NAD+
son
reducidas a NADH.
2
2
Una molécula de FAD es
reducida a FADH2.3 3
Se forma una molécula de GTP
(equivalente al ATP).
4
4
A continuación, los tres NADH y el FADH2 se oxidan mediante la
cadena de transporte electrónico mitocondrial generando ATP.
PAU
77. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Ciclo de Krebs
Ácido cítrico
Ácido isocítrico
Ácido α-cetoglutárico
Succinil-CoA
Ácido succínico
Ácido fumárico
Ácido málico
Glucosa
Ácidos
grasos
Ácido oxalacético
H2O
Coenzima A
Coenzima A
FAD
FADH2
NADH
NAD +
NADH
NAD +
Coenzima A
Acetil-CoA
NAD + NADH
GDP
GTP
ATP
ADP
CO2
CO2
Ejemplo de ruta anfibólica
78. 2 NADH
Resumen
El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Ciclo de Krebs
6 NADH
2 FADH2
2 GTP
2 Acetil CoA
2 Acido Pirúvico
PAU
79. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Transporte de electrones en la cadena respiratoria
FADH2
NADH
Producidos
en las anteriores etapas
ATP
Transporte de e-
Se distinguen 3 procesos
Quimiósmosis
Fosforilación oxidativa
PAU
Matriz mitocondrial
Espacio
intermembrana
80. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Transporte de electrones en la cadena respiratoria
Transporte de e-
2e-
a3
a3
Cit c
H2O
Cit c
Cit c
Cit c
Cit b
Cit b
Voltios
- 0,4
0
+ 0,4
+ 0,8
FAD
FADH2
NAD+
2e-
+ 2H+
2e-
+ 2H+
2e-
+ 2H+
2e-
2e-
2e-
2e-
CoQ
CoQ
FMN
FMN
2H+
2e-
2H+ + 1/2 O2
NADH + H+
La cadena respiratoria se forma por una
serie de moléculas (sobretodo proteínas)
que se engloban ordenadamente en la
membrana interna de las mitocondrias y en
la plasmática de los procariotas
Cada molécula
acepta e-
de la
anterior (se
reduce) y los cede
a la siguiente (se
oxida)
En cada
intercambio el e-
ocupa una
posición más
cercana al núcleo
y tiene menor
energía
Los e-
proceden de los
NADH y FADH2
(coenzimas reducidos) que
los ceden junto a los H+
y
pasan a ser NAD+
y FAD
(coenzimas oxidados)
81. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Transporte de electrones en la cadena respiratoria
Q
FADH2
NADH
NAD + FAD
2 H+
+ 1/2 O2
H2O
2e-
2e-
_
Sistema I Sistema II
y III
Sistema IV
Matriz mitocondrial
Espacio
intermembrana
Matriz
mitocondrial
Espacio intermembrana
Cit c
Transporte de e-
Se forma por seis componentes
Los complejos proteicos I, II, III y IV
La ubiquinona (Q) y el citocromo c
_
_
82. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Transporte de electrones en la cadena respiratoria
Q
FADH2
NADH
NAD + FAD
2 H+
+ 1/2 O2
H2O
2e-
2e-
_
Sistema I Sistema II
y III
Sistema IV
Matriz mitocondrial
Espacio
intermembrana
Cit c
Quimiósmosis
_
La energía perdida por los e-
se utiliza en tres puntos para
bombear H+
al espacio intermembrana. Allí se acumulan,
cuando la concentración es elevada los H+
vuelven a
través de las ATP-sintetasas
H+
H+
H+ H+
H+ H+
H+
H+
H+
H+
H+
ATP
ADP
_
83. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Transporte de electrones en la cadena respiratoria
Fosforilación
oxidativa
Las ATP-sintetasas se forman por subunidades polipeptídicas que se
mueven entre si cuando son atravesadas por un flujo de H+
. Estos
cambios producen la unión de un grupo fosfato a un ADP generando ATP
Se ha calculado que los H+
bombeados en
cada uno de los complejos proteicos son
suficientes para sintetizar un ATP.
A partir de un NADH+H+
que ingresa en la
cadena respiratoria se obtienen 3ATP.
A partir de un FADH2 sólo se obtienen
2ATP, ya que el FADH2 se incorpora a la
cadena respiratoria en el complejo II
PAU
84. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Rendimiento energético de la oxidación total de la glucosa
En la glucólisis por cada molécula
de glucosa que es degradada se forman
dos moléculas de ácido pirúvico,
2 NADH y 2 ATP.
En el sistema piruvato-deshidrogenasa
y en el ciclo de Krebs se producen
2 GTP (equivalente a 2 ATP), 8 NADH
y 2 FADH2.
Las coenzimas reducidas ingresan en la
cadena respiratoria y se forma ATP (2
NADH de la glucolisis = 6 ATP; 8 NADH
del ciclo de Krebs y piruvato-
deshidrogenasa = 24 ATP; 2 FADH2 del
ciclo de Krebs = 4 ATP)
TOTAL = 38 ATP En procariotas, ya que el NADH
de la glucólisis pasa directamente
a la cadena respiratoria
TOTAL = 38 - 36 ATP
En eucariotas, ya que el NADH
de la glucólisis tiene que entrar
a la mitocondria, lo que puede
suponer un gasto energético
PAU
85. El catabolismo por respiración
Respiración de glúcidos
Rendimiento energético de la oxidación total de la glucosa
Proceso
Lugar en
eucariotas
Coenzimas
reducidos
Moléculas de ATP
producidas
Glucólisis Citoplasma 2 NADH+H+
2
6 (4)*
Formación
acetil
Coenzima A
Mitocondria 2 NADH+H+
6
Ciclo de
Krebs
Mitocondria
6 NADH+H+
2 FADH2
18
4
2 GTP (equivalentes a
2 ATP)
TOTAL 38 (38-36)*
* En eucariotas, pueden ser 4 ATP ya que el NADH
de la glucólisis tiene que entrar
a la mitocondria, lo que puede
suponer un gasto energético
PAU
86. Catabolismo por fermentación
FERMENTACIÓN
No interviene una cadena transportadora de e-
CARATERÍSTICAS
Es un proceso anaeróbico
No se usa O2
como aceptor de e-
El sustrato inicial se divide en dos
partes, una se reduce y otra se oxida
El aceptor final es un
compuesto orgánico
CH3 - CH2OH
Etanol
CH3 - CH2OH
Etanol
CO2
CH3 - CHO
Acetaldehído
CH3 - CHO
Acetaldehído
CH3 - CO - COOH
Ácido pirúvico
CH3 - CO - COOH
Ácido pirúvico
La síntesis de ATP ocurre
a nivel de sustrato
No intervienen las ATP-sintetasas, lo que explica su
baja producción energética. La glucosa por respiración
produce hasta 38 ATP y por fermentación 2 ATP
PAU
87. Catabolismo por fermentación
Fermentación
Alcohólica Láctica
Tipos según la naturaleza del producto final
Alcohol etílico Ácido láctico
Butírica Pútrida
Ácido butírico Productos
orgánicos y
malolientes
Tipos de organismos
según el proceso
catabólico que
realicen
Anaerobio facultativo
Anaerobio estricto
En presencia de O2 realizan la respiración y en
ausencia fermentación
Siempre realizan fermentación
Incorrecto
en el libro
Levaduras
del género
Saccharomyces
y bacterias
Lactobacillus y
Streptococcus
PAU
88. Catabolismo por fermentación
Fermentación alcohólica
CH3 - CH2OH
Etanol
CH3 - CH2OH
Etanol
G3PG3P
GlucosaGlucosa Dihidroxiacetona
fosfato
Dihidroxiacetona
fosfato
2 Ácido 1,3-
bifosfoglicérico
2 Ácido 1,3-
bifosfoglicérico ATP2
2 NADH
CO2
CH3 - CHO
Acetaldehído
CH3 - CHO
Acetaldehído
2 NAD + CH3 - CO - COOH
2 Ácido pirúvico
CH3 - CO - COOH
2 Ácido pirúvico
Levaduras (hongos unicelulares) como Saccharomyces catabolizan por respiración líquidos
azucarados, pero si agotan el O2 continúan el catabolismo por fermentación alcohólica
En una 1ª fase se realiza la
glucólisis y se producen 2 ATP,
2 NADH y 2 pirúvicos por glucosa
1
1
2
Para que la glucólisis siga
funcionando el NADH debe volver
a oxidarse, pero no se puede
usar la cadena electrónica 3
2
Para conseguirlo el pirúvico se transforma en acetaldehído y CO2.
Y luego el acetaldehído se oxida a etanol y oxida el NADH a NAD+
3
Se pueden
formar otros
productos
89. Catabolismo por fermentación
Fermentación láctica
Produce ácido láctico a partir de glucosa, hay bacterias que la inician a partir de la lactosa de la
leche (se agria y coagula la caseína). Como Lactobacillus caseii, L. bulgaricus, Streptococcus
lactis y Leuconostoc citrovorum que producen, queso, yogur o requesón
CH3 - CHOH - COOH
Ácido láctico
CH3 - CHOH - COOH
Ácido láctico
GlucosaGlucosa
Dihidroxiacetona
fosfato
Dihidroxiacetona
fosfato
ATP22NADH2 NAD +
G6PG6P G3PG3P
2 Ácido 1,3-
bifosfoglicérico
2 Ácido 1,3-
bifosfoglicérico
CH3 - CO - COOH
Ácido pirúvico
CH3 - CO - COOH
Ácido pirúvicoLáctico deshidrogenasa
Como en la fermentación alcohólica, se
realiza la glucólisis y se producen 2
ATP, 2 NADH y 2 pirúvicos por glucosa
Ahora el problema de la oxidación el NADH a
NAD+
, se resuelve reduciendo el pirúvico a láctico
También se produce fermentación láctica en las células musculares, cuando por sobreesfuerzo
físico no llega suficiente O2 para la respiración del pirúvico. Que luego se transporta al hígado y
lo metaboliza de nuevo a pirúvico en condiciones aeróbicas
90. Catabolismo por fermentación
Fermentación butírica
Consiste en la descomposición de sustancias glucídicas de origen vegetal, como el almidón y la
celulosa, en determinados productos como el ácido butírico, el hidrógeno, el dióxido de carbono
y otras sustancias malolientes. Se producen entre otros sitios en el rumen de los herbívoros.
La realizan bacterias anaerobias como Bacillus amilobacter y Clostridium butiricum.
La fermentación butírica tiene gran importancia, ya que contribuye a la descomposición de los
restos vegetales en el suelo.
91. Catabolismo por fermentación
Fermentación pútrida
O putrefacción, consiste en la degradación de sustratos proteicos que generan productos mal
olientes como el indol, cadaverina y el escatol (reponsable del olor de los cadáveres y de las
semillas en descomposición)
A veces dan productos poco desagradables que producen los sabores típicos de algunos
productos, como quesos y vinos
92. Otras rutas catabólicas
Cadena
respiratoria
Cadena
respiratoria
Desaminación *Desaminación * GlucólisisGlucólisis ß -oxidaciónß -oxidación
Ácido
pirúvico
Ácido
pirúvico
Acetil -CoA
AminoácidosAminoácidos GlúcidosGlúcidos
GrasasGrasas
CO2, H2O y ATP
GlicerolGlicerol Ac. GrasosAc. Grasos
* Eliminación del
grupo amino de
los Aa en forma
de NH3
* Eliminación del
grupo amino de
los Aa en forma
de NH3
93. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de lípidos
1 g grasa 9,5 Kcal
Se almacenan sin
acumular agua
1 g grasa 9,5 Kcal
Se almacenan sin
acumular agua
Ac. grasoAc. graso GlicerinaGlicerina GlucosaGlucosa
DihidroxiacetonaDihidroxiacetona PirúvicoPirúvico
Vía anabólica
Vía catabólica
Glucolisis
Lipasas
Mayor parte de las reservas en forma de grasas o aceites
Β-oxidación
Triglicéridos del tejidos adiposoTriglicéridos del tejidos adiposo
94. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de los ácidos grasos
La β-oxidación de los ácidos grasos o hélice de Lynen se realiza en la mitocondria. Como no
pueden pasar previamente sufren el proceso de activación del ácido graso
CH3-CH2-CH2 ........ CH2-COOH
(ácido graso hipotético)
Carbono alfaCarbono
beta
H2O
HS-CoA
ATP
ADP
CH3-CH2.....CH2-CH2-CO-S-CoA
ACIL-S-CoA
Incorrecto
en el libro
95. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de los ácidos grasos
Luego pasa a la matriz mitocondrial al intervenir en su transporte distintas moléculas
Ciclo de
Krebs
Transportador
de carnitina
Acil-carnitina
Carnitina HSCoA
Acil-CoA β - oxidación
Acetil - CoA
Acil-carnitina
Carnitina
Carnitina
Espacio intermembrana
Citosol
Matriz mitocondrial
Acetil - CoA
HSCoA
96. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de los ácidos grasos
Acil -CoA
con dos
carbonos
menos
NADH + H+
NAD+
Oxidación
R - CH2 - CH2 - CO~S-CoA
Acil-CoA
Tiólisis
R - CO - CH2 - CO~S-CoA
β - cetoacil-CoA
R - CH - CH2 - CO~S-CoA
OH
|
β - hidroxiacil-CoA
R - CH = CH - CO~S-CoA
Enoil-CoA
β - hidroxiacill-CoA
deshidrogenasa
Acil-CoA
deshidrogenasa
Tiolasa
Enoil-CoA
hidratasa H2O
FADH2
FAD
Oxidación
Ciclo de Krebs
Acetil-CoA
HS-Coa
97. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de los ácidos grasos
Rendimiento de la oxidación de ácido palmítico (16C)
Activación
del acido
graso
Ciclo de Krebs Cadena
respiratoria
- 2 ATP -2 ATP
8 Acetil Co A 8* ( 3 NADH + 1 FADH2
+ 1 GTP) = (12 ATP) * 8
96 ATP
7 NADH 3 ATP * 7 21 ATP
7 FADH2 2 ATP * 7 14 ATP
TOTAL 129 ATP
98. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de los ácidos grasos
CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-COSCoA
En cada ciclo de
la β-oxidación
se van
“eliminando”
moléculas de
dos carbonos
(Acetil CoA) y
se produce un
NADH+H+
y un
FADH2
8 Acetil CoA
7 NADH+H+
7 FADH2
C. de Krebs
8 · 12 ATPs = 96 ATPs
Cadena
respiratoria
7 · 3 ATPs = 21 ATPs
7 · 2 ATPs = 14 ATPs
131 ATPs
Pero hay
que restar
2 ATPs activación
Ácidos grasos
-2 ATPs
129 ATPs
99. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de las proteínas
Función ENERGÉTICAPROTEÍNAS No tienen
Exceso de aminoácidos Ayuno prolongado
Salvo en algunas situaciones
Si no se pueden almacenar, ni secretar Se usan como fuente de energía,
pero puede poner en peligro la
salud y alterar el crecimiento
Catabolismo de los
aminoácidos
Catabolismo de los
aminoácidos
Eliminación de los
grupos amino
Transformación del
resto resultante
Separación de
los grupos amino
100. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de las proteínas
Separación de
los grupos amino
El grupo NH3 pasa de un aminoácido a α-cetoácido (α-cetoglutárico) y forma glutámico en
una reacción catalizada por las transaminasas (sobre todo son hepáticas)
TransaminaciónTransaminación
Desaminación
oxidativa
Desaminación
oxidativa
El grupo -NH2 se separa del ácido glutámico y se libera como amoniaco. Se
regula con la situación energética.
101. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de las proteínas
Según el tipo de aminoácido el esqueleto carbonado es pirúvico, acetilCoA
o algún compuesto del ciclo de Krebs, donde se degrada
Transformación del
resto resultante
102. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de las proteínas
Los grupos amino forman amoniaco que en el agua dan lugar al ión amonio (NH4
+
),
muy tóxico al subir el pH y se elimina o transforma en urea
Eliminación de los
grupos amino
103. Otras rutas catabólicas
Catabolismo de las proteínas
Cítrico
Isocítrico
α -cetoglutárico
Succinil
CoA
Succínico
Oxalacético
Málico
Fumárico
Intermediario
metabólico
Aminoácido
Transaminasa
Glutamato
deshidrogen
asaÁcido
glutámico
α -cetoglutárico NAD+
NADH + H+
+ NH3
Ciclo
de la
urea
Hígado
ile
met
val
arg, his
pro, gln
glu
ile
Pirúvico
ala, tre
gli, ser
cis
Acetil
CoA
fen
tir
ile
leu
lis
asp
asn
fen
tir
104. Otras rutas catabólicas
Catabolismo por respiración de los ácidos nucleicos
Nucleótidos
Ácidos
nucleicos
Nucleasas
H3PO4 como Ion fosfato Pentosa Base nitrogenada
+ +
Catabolismo
de glúcidos
Catabolismo
de glúcidos
Excreción como ión
fosfato, síntesis de
ATP y de nucleótidos
Síntesis de nucleótidos o
degradación a ácido úrico,
urea o amoniaco para ser
excretados
105.
106.
107.
108.
109. El término anfibolismo es usado para describir una ruta bioquímica
que involucra tanto catabolismo como anabolismo. El ciclo del ácido cítrico,
el ciclo de Krebs, es un buen ejemplo.