1. ENZIMAS
Universidad de Carabobo
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina “Dr. Witremundo Torrealba”
Campus La Morita
• Univ. José Rojas.
• Univ. Kelvin Rojas.
• Univ. Ismar Romero.
• Univ. Victor Rojas.
Mayo, 2013

2. Teoría de las colisiones
“Las reacciones químicas tienen lugar
a través de una colisión entre
partículas”
Que las moléculas posean
suficiente energía cinética
Que el choque se verifique con
una orientación adecuada

3. Estado de transición de una
reacción química
”Se define como el estado que
corresponde al máximo de energía a lo
largo de la reacción”
E + R - L = E - R + L
E . . R . . L
E + R - L = E . . R . . L = E - R + L
Debilitan los antiguos
enlaces y se empiezan a
formar los nuevos.

4. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de
transición recibe el nombre de energía libre de activación
Barrera energética que debe superarse para que la reacción
tenga lugar
http://e-ducativa.catedu.es/44700165/aula/archivos/repositorio//4750/4849/html/21_el_estado_de_transicin.html

5. Factores que afectan la
velocidad de una reacción
química
Temperatura
Mayor temperatura, mayor
energía cinética y aumento
la frecuencia de colisiones
Catalizador
Sustancia que se combina de
un modo transitorio con los
reactivos de manera que éstos
alcanzan un estado de
transición de menor energía
de activación

6. http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

7. Características de las enzimas
 Estructura de las
enzimas
 Simples
 conjugadas
 Se unen al sustrato por
interacciones no
covalentes
 Actúan en condiciones
especificas
http://4.bp.blogspot.com/-Xu8Sw2Cl3tw/TstL-
M4G9cI/AAAAAAAAAfQ/uc5T1JCDDhM/s400/holoe
nzima3.png
http://
http://www.quimicaviva.qb.fcen.uba.ar
/contratapa/aprendiendo/capitulo18_fil
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http://2.bp.blogspot.com/-
ZSyUz_V74Ng/T3Wq2LcoWDI/AA
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k/Q21VT6QaL_w/s320/escala+p
h.png

8. Características de las enzimas
 Están ubicadas
 Intracelular
 A nivel del organismos
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/c
ommons/thumb/3/3e/Animal_mitochond
rion_diagram_es.svg/572pxAnimal_mitoc
hondrion_diagram_es.svg.png
http://www.medic.ula.ve/histologia/anex
os/celulavirtual/imagenes/citoplasma/lis
osomas/lisosoma1.jpg
http://saludpasion.com/wp-
content/2010/06/cor.jpg
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/i
mages/liver.jpg

9. Características de las enzimas
 Sitio activo
 Especificidad
 Absoluta: llave- cerradura
 Relativa: Ajuste inducido
 De función: acción catalítica
http://quimica.laguia2000.com/wp-
content/uploads/2010/10/SITIO2.jpg
http://3.bp.blogspot.com/_D5Y1cJ2YClA/T
Kfvou3dsqI/AAAAAAAAAC8/ODvakW-
T7J0/s1600/2457_201.jpg

10. Características de las enzimas
 Aceleran la reacción
 No se modifican en el proceso
 No modifican la constante de equilibrio ni la
variación de energía libre
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p-
content/blogs.dir/42/files/163/o_Reaccion%2
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11. Poder Catalítico
http://biorreactores.tripod.com/Image30.gif

12. Las enzimas como catalizadores
 Todas las reacciones químicas tienen lugar porque
cierta fracción de la población de moléculas
reactantes poseen la suficiente energía como para
alcanzar un estado activado.
Energía libre de
activación es la
cantidad de energía
necesaria para llevar
todas las moléculas de
un mol de sustancia, a
una temperatura
determinada, al
estado de transición.

13. Se combina con los
reactantes de modo
transitorio
activándolos, produciend
o un estado de transición
de menor energía que en
la reacción no catalizada.
Una vez formados los
productos el catalizador
queda libre, y puede ser
de nuevo utilizado.
 Existen dos métodos generales mediante
los cuales puede acelerarse la velocidad
de una reacción química:
1) Elevación de la temperatura.
2) Utilizar un catalizador.

14. Su alto poder catalítico se debe
en parte a su alta especificidad
por los sustratos, la cuál puede ser
absoluta para un único sustrato o
relativa, cuando permite la
reacción de compuestos
diferentes pero con una
estructura similar
Las enzimas pueden
saturarse por sustrato y
tienen capacidad para
regular su actividad.

15. a) El análisis de las enzimas
obtenidas en forma más
pura, cristalizada, demues
tra que son proteínas.
b) Las enzimas son inactivadas a
altas temperaturas. por ejemplo el
Q10 de la mayoría de las
reacciones químicas es de 2 a
3, y, en el caso de las enzimas, a
temperaturas elevadas, alrededor
de 60 a 70 ° C, la actividad neta
aumenta, como sucede con la
velocidad de la desnaturalización
térmica de las proteínas.
Naturaleza de las enzimas

16. c) Las enzimas son activadas en
una zona muy restringida de
pH, y presenta un punto óptimo
de pH donde su actividad es
mayor.
d) Todos los agentes que
desnaturalizan a las proteínas
también destruyen o inactivan
a las enzimas.
e) Los problemas de
solubilidad y de precipitación
son comunes a las proteínas y
las enzimas.

17. Ribozima
• Son moléculas de ARN que
tienen la capacidad de actuar
como catalizadores.
• La actividad de las
ribozimas combina
transesterificación e
hidrólisis de un enlace
fosfodiéster.
• Es posible modificar estas
moléculas, por lo que
representan una potente
herramienta
biotecnológica para
degradar RNA
específicos.

18. Efecto del pH sobre la actividad
enzimática
 Según el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra. pH
óptimo.
• La mayoría de los enzimas son
muy sensibles a los cambios de
pH. la pepsina gástrica tiene un
pH óptimo de 2, la ureasa lo
tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene
a pH 10.

19. Efecto de la temperatura sobre la actividad
enzimática
 En general, los aumentos de
temperatura aceleran las
reacciones químicas.
• La temperatura a la
cual la actividad
catalítica es máxima
se llama temperatura
óptima.

20. Especificidad Enzimática
Las enzimas son especificas para:
 a) el sustrato
 b) la reacción
«Se refiere a la capacidad de un enzima en
discriminar entre un sustrato y una molécula
competitiva»

21. Especificidad absoluta para el
sustrato
La enzima solo puede
actuar sobre un tipo de
sustrato
L-glutamico deshidrogenasa -> Glutamato

22. Especificidad relativa para el
sustrato
Actúa sobre sustratos con estructuras muy
similares
La L-aminoácido oxidasa, por
ejemplo, puede catalizar la oxidación
de diferentes aminoácidos de la serie L

23. Especificidad de
acción/reacción
La enzima solo cataliza una de las
posibles reacciones que puede
seguir un sustrato
Glutamato a:
Glutamina (Fijación
de amoniaco)
Glutamina sintetasa
GABA
(Descarboxilación)
Glutamato
Descarboxilasa
Alfacetoglutarato Glutamato
Deshidrogenasa

24. Estereoespecificidad
enzimática
Las enzimas tienen especificidad
óptica, por lo tanto son específicas para
isómeros ópticos L o D
www.bioquimicaqui11601.ucv.cl

25. Enzimas en el área clínica
Paciente intoxicado
con metanol
Tratamiento con
etanol
Favorece oxidación
del etanol sobre el
metanol
NO formaldehído y
acido fórmico

26. Especificidad enzimática
Depende de las características del sitio
o centro activo
Especificidad al Sustrato y Reacción

27. Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y
donde se realiza la catálisis
• Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de
aminoácidos de diferentes partes de la molécula que producen un
Microambiente específico.
• Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del
enzima.
• Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las
interacciones proveen dela energía necesaria para reducir la energía de
activación.
• Proporciona la especificidad al enzima.

28. http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/
v=
Ecuación de
Michaelis-Menten
Complejo Enzima - Sustrato

29. E + S
Complejo
ES E + P
Complejo Enzima - Sustrato

30. D-Glucosa: Km 5.10 mol/L
D-Fructosa: Km 14.10 mol/L
-5
-4
HEXOQUINASA

31. Hipótesis modelo Llave-Cerradura
(Fischer 1894)

32. Hipótesis modelo Acoplamiento Inducido
(Koshland 1958)

33. No le pongas excusas a lo que no
puedes terminar. Enfócate en todas las
razones por lo que debes hacer que
suceda. Ralph Mars Tou
Hospital Cardiológico infantil Latinoamericano
“Dr. Gilberto Rodríguez Ochoa”
Caracas - Venezuela