Conceptos y características de los aminoácidos y proteínas son los que se podrán observar a lo largo de la presentación.

1. PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Equipo No. 5

2. AMINOÁCIDOS (A.A.)
• Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas.

3. ESTRUCTURA BÁSICA
DE LOS AMINOÁCIOS

4. TIPOS DE AMINOÁCIDOS
• Los 20 aminoácidos proteinogénicos también son conocidos
como alfa-aminoácidos. Se pueden dividir en tres grupos: los
aminoácidos esenciales, semi-esenciales y no esenciales.
• Para las personas son esenciales ocho aminoácidos que el
organismo no puede fabricar por si mismo, y que tienen que
ser adquiridos desde el exterior. Son: isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
• La arginina y la histidina forman el grupo conocido como semi-
aminoácidos esenciales. Estos deben ser obtenidos de la
dieta en ciertas situaciones.
• Los 10 aminoácidos no esenciales, pueden ser producidos
por el organismo. Los siguientes aminoácidos forman parte de
este grupo: alanina, asparagina, ácido aspártico,
cisteína, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina, serina y
tirosina.

6. ENLACE PEPTÍDICO
• El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–
NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por
la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula
de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es,
en realidad, un enlace amida sustituido.
• Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero
siempre en el extremo COOH terminal.
• Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por
acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera
alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-
serina.

7. Formación de un dipéptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico.

8. Proteínas, ¿qué son?
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que
están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las
proteínas están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de
los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células
del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los
procesos biológicos que se producen.

10. Estructura de las proteínas.
• Estructura primaria.
• Las proteínas tiene múltiple
niveles de estructura. La
básica es la estructura
primaria.
La estructura primaria de una
proteína es simplemente el
orden de sus aminoácidos.
Por convención el orden de
escritura es siempre desde el
grupo amino-terminal hasta el
carboxilo final.

11. Estructura secundaria.
• La estructura
secundaria de una
proteína es la que
adopta espacialmente.
Existen ciertas
estructuras repetitivas
encontradas en las
proteínas que permiten
clasificarlas en dos
tipos: hélice alfa y
lámina beta.

12. Estructura terciaria.
• La estructura terciaria es la
estructura plegada y completa
en tres dimensiones de la
cadena polipeptídica, la
hexoquinasa que se usa como
icono en esta página es una
estructura tridimensional
completa.
• Existen, sin embargo dos tipos
de estructuras terciarias
básicas:
• proteínas fibrosas, insolubles
en agua, como la alfa queratina
o el colágeno y
• proteínas globulares, solubles
en agua.

13. Estructura cuaternaria.
• Solo está presente si
hay mas de una
cadena polipeptídica.
Con varias cadenas
polipeptídicas, la
estructura cuaternaria
representa su
interconexión y
organización.

16. PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS.
• SOLUBLIDAD.
La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad
de proteína(%) que se encuentra en solución o dispersión
coloidal bajo condiciones específicas.
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales
(-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen
enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta
de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que
impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría
su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que
hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

17. • ESPECIFICIDAD.
Es una de las propiedades más características y se refiere a
que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras
especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica
es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los
aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada
individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos
biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de
órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los
procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

18. • CAPACIDAD ELECTROLITICA.
• Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las
hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por
tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.

19. • EFECTO TAMPÓN.
• Un tampón, buffer, solución amortiguadora o solución
reguladora es la mezcla en concentraciones relativamente
elevadas de un ácido débil y su base conjugada, es
decir, sales hidrolíticamente activas. Tienen la propiedad de
mantener estable el pH de una disolución frente a la adición de
cantidades relativamente pequeñas de ácidos o bases fuertes.
Este hecho es de vital importancia, ya que meramente con un leve
cambio en la concentración de hidrogeniones en la célula se
puede producir un paro en la actividad de las enzimas.
• Se puede entender esta propiedad como consecuencia del efecto
ion común y las diferentes constantes de acidez o basicidad: una
pequeña cantidad de ácido o base desplaza levemente el
equilibrio ácido-base débil, lo cual tiene una consecuencia menor
sobre el pH.

22. • Desnaturalización
• Es la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
• Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el
disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la
precipitación.
• La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se
encuentra desnaturalizada.

23. Efectos por la desnaturalización
en la proteína.
• Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la
proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión.
• Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la
superficie.
• Pérdida de las propiedades biológicas.

24. agentes que provocan la
desnaturalización
• Agentes desnaturalizantes.
Se distinguen agentes físicos (calor)
y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH,
fuerza iónica).
• En algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en:
 Polaridad del disolvente
 Fuerza iónica
 pH
 Temperatura

25. • Función enzimática
• Son las proteínas más especializadas y numerosas.
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones
químicas del metabolismo.

26. • Las reacciones metabólicas se dan gracias ala
presencia de un catalizador proteico especifico para
cada reacción.
Estos reciben el nombre de enzimas.
• La mayoría de las proteínas son enzimas.