Prot

3. Tutti gli amminoacidi hanno la stessa struttura generale, ma il gruppo laterale ( R group ) è differente

4. Amminoacidi Idrofilici

5. Amminoacidi Idrofobici e “ speciali ”

7. I legami Peptididi legano gli amminoacidi in catene lineari

8. I legami Peptidici legano gli amminoacidi in catene lineari

9. I legami Peptidici legano gli amminoacidi in catene lineari

11. Struttura Primaria e Secondaria dell’ Emagglutinina

12. Struttura Terziaria e Quaternaria dell’ Emagglutinina

13. Differenti rappresentazioni grafiche di una stessa proteina

14. Struttura secondaria: alfa helix alfa helix

15. Struttura secondaria: Beta sheet

16. Struttura secondaria: beta sheet

18. Struttura Funzione delle Proteine

21. Esempi di macromolecole cellulari

22. Funzione Coperativa di Proteine

23. Motifs sono combinazioni regulari di strutture secondarie Un motif arrotolato ( coiled ) è formato da due o più eliche arrotolate fra di loro

24. Altri esempi di motifs

25. I domains sono moduli strutturali e funzionali di strutture terziare

26. Omologie fra sequenze suggeriscono l’esistenza di relazioni funzionali fra proteine

28. L’ informazione per il folding di una proteina è solo in parte codificato nella sequenza aa

30. In vivo , il folding di proteine è regolato da chaperones chaperones

31. ANIMATION on CHAPERONES

34. Modificazioni chimiche e processing alterano l’attività biologica delle proteine

35. Degradazione delle proteine tramite l’ ubiquitina Le cellule contengono diverse altre pathways per la degradazione delle proteine in aggiunta a questa pathway

36. ANIMATION on UBIQUITIN U B I Q U I T I N

37. Proteine con folding errato sono coinvolte in malattie che evolvono molto lentamente Una placca amiloide in Alzheimer’s è composta da un ammasso di filamenti di proteine

38. Proteine con folding errato sono coinvolte in malattie che evolvono molto lentamente • Improper protein folding (misfolding) can lead to the formation of disordered (amorphous) or ordered (amyloid fibril) aggregates. • transmissible spongiform encephalopathies • prion diseases • Parkinson's disease • Lewy body variant of Alzheimer's disease • diffuse Lewy body disease • dementia with Lewy bodies • multiple system atrophy • neurodegeneration with brain iron accumulation type I. • familial amyloid polyneuropathy (FAP) • familial amyloid cardiomyopathy (FAC) • familial central nervous system amyloidosis • senile systemic amyloidosis (SSA) • Amyloidosis (Alzheimer disease) etc. Membrane proteins represent at least 30% of the all currently sequenced genomes and represent 60 percent of drug targets.

39. Lipid-Assisted Protein Folding Lipids act as molecular chaperones in folding of proteins Lipids act as molecular chaperones in folding of proteins LacY E. coli LacY assembled in a PE-lacking mutant ( pssA null mutant) only carried out facilitated but not active transport of substrate and misfolding of domain P7 (P7 is denatured) Monoclonal antibody Proper folding did NOT occur by addition of PE Changing the lipid composition of the membrane can reverse topology of a polytopic membrane protein, and lipids composition is a determinant of TM orientation

41. Cambiamenti conformazionali nella subunità catalitica di cAPK

43. Rilascio allosterico delle subunità catalitiche delle subunità catalitiche

44. Transizione allosterica tra stati attivi e stati inattivi tra stati attivi e stati inattivi

45. Fosforilazione / de-fosforilazione

46. Taglio proteolitico delchimotripsinogeno che produce chimotripsina attiva

48. Proteine di membrana in un lipid bilayer

49. Proteine di membrana in un lipid bilayer

50. Glycophorin: un esempio di proteina trans -membranica

51. Ancoraggio di proteine integrali alla membrana plasma plasmatica tramite catene idrocarburiche

52. Proteine integrali di membrana possono essere solubilizzate con detergenti non-ionici con detergenti non-ionici

56. RAFTS single particle tracking