1) Las proteínas se forman cuando los aminoácidos se unen covalentemente a través de enlaces peptídicos para formar péptidos y cadenas polipeptídicas más largas. 2) Las proteínas adoptan diferentes niveles de estructura tridimensional, incluidas las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. 3) Las enzimas catalizan reacciones químicas mediante la disminución de la energía de activación requerida, acelerando así enormemente las reacciones

1. Examen péptidos y proteínas 1) Pueden unirse covalentemente a través de enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas. A) Los aminoácidos, B) El SDS, C) los ácidos, D) los carbohidratos (azucares) 2) La proteínas que se encuentran en alguna conformación funcional son llamadas proteínas nativas: Verdadero o Falso. Escribe si el enunciado se refiere a la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria (1 punto cada uno) 3) Sus estructuras más comunes son: conformación β , α Hélice y giro β . 4) Es la estructura tridimensional completa de un polipéptido. 5) Según esta estructura, las proteínas se dividen en : Fibrosas y globulares. 6) Resulta de las interacciones entre subunidades de proteínas multiméricas.

2. Enzimas

3. Unión de una enzima (gris) y su substrato (rojo). Substrato A B

4. ATP + D-glucosa ADP + D-glucosa 6-fosfato ATP:glucosa fosfotransferasa.

5. Cofactores .

6. Enzima (aa) + coenzima = HOLOENZIMA

7. Las enzimas dan las condiciones para que una reacción se lleve a cabo rápidamente.

9. Cambios de energía durante la reacción . (Energía de Activación) (Cambio de energía libre estandar)

10. Energía de activación sin catalizar Energía de activación al catalizar. Con y Sin- enzimas Las enzimas disminuyen la energía de activación . NO afecta el equilibrio de la reacción.

12. Velocidad de una reacción: Como solo tiene un sustrato, es una reacción de primer orden. constante Concentración del sustrato. Al tener dos sustratos, es una reacción de segundo orden.

14. Las interacciónes E-S, disminuyen la energía de activación y dan especificidad a las Enzimas

15. Estado de transición.

16. Energía de unión.

17. Modelo llave-cerradura Modelo de inducción de ajuste

18. Cinética enzimática

19. E + S + ES E + S + ES

20. (Velocidad máxima) Efecto del substrato en la velocidad de una reacción. [E] [S] [ES] [E] [S] [ES] [E] [S] [ES]

21. V 0 = 0 Vmax ½ Vmax V 0 = 0 Vmax V 0 = 0 ¿? E + S + ES E + S + ES E + S + ES E + S + ES

22. Ecuación de Michaelis-Menten (M-M)

24. Cuando [S] es pequeño Cuando [S] es grande

25. Se puede obtener el reciproco de la M-M = Ecuación de Lineweaver-Burk

26. gráfica Doble reciproca (1/V 0 y 1/[S]) Pendiente= m

28. Constante catalítica Kcat Describe el paso limitante en una catálisis mediada por una enzima (en saturación). Kcat = el paso MÁS LENTO Kcat = “Turnover number” : Número de moléculas de substrato que se convierten a producto en determinado tiempo por UNA enzima saturada.

30. Para comparar dos enzimas, se puede utilizar la relación Kcat / Km , a este parámetro se le llama Constante de Especificidad. Existe un límite, dado por la difusión. Es del orden de 10 8 a 10 9 M -1 S -1 . Las enzimas con estos valores tienen “ Perfección catalítica ”.

32. Reacciones enzimáticas que involucran un complejo ternario. Ordenada Al Azar A mayor [S 2 ] = - Km, + Vmax

33. Reacciones enzimáticas en las que no se forma complejo ternario (pin-pon). A mayor [S 2 ] = + Km, + Vmax

34. Inhibición Interferencia en la catálisis. Reversible Irreversible

35. Reversible: Inhibición competitiva

36. α Km = Km aparente

37. Inhibición NO competitiva

39. Inhibición Mixta

41. Inhibición Irreversible Quimiotripsina Inhibidores Suicidas : Solo son reactivos en el sitio activo.

43. Efecto del pH en la actividad de una Enzima. pH Óptimo.

44. ¿pH óptimo? = 7.8

45. Enzimas reguladoras Aumentan o Disminuyen su actividad en respuesta a una señal determinada. Enzimas alostéricas. Unión No covalente de moduladores alostéricos Modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes reversibles

46. Enzimas alostéricas.

47. Regulan vías metabólicas RETROALIMENTACIÓN NEGATIVA

48. Modificaciones covalentes.