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Proteínas em Exibição
   O Colágeno
        PDB: 1BKV




                    Transformações Bioquímicas
                    Prof: Rodrigo L.O.R. Cunha
                    Felipe Marin Biihrer       RA 11002211
                    Rafael Varago de Aguiar    RA 11116311
O Colágeno                       Justificativa
• Proteína mais abundante em mamíferos;
  - No organismo humano, representa mais de
    30% de sua proteína total.

• Papel estrutural vital para a manutenção da
  vida;
  - Dar sustentação às células, mantendo os     Fig 1. Efeitos do colágeno
    tecidos unidos e fortalecidos.

• Importante aspecto na indústria de
  cosméticos e fármacos, bem como no setor
  alimentício;
  - Utilizado em produtos de anti-
envelhecimento, para fabricação de iogurtes e        Fig 2. Gelatina
gelatinas, etc.
O Colágeno               Funções e Competências
• Coesão extracelular, mantém as
  células dos tecidos unidas;

• Cicatrização e/ou regeneração
  de ferimentos superficiais ou cirurgias;
                                               Fig 3. Colágeno e resistência

• Cartilagem hialina, constitui o primeiro esqueleto do embrião;

• Matéria-prima na indústria cosmética, relacionado a processos
  de rejuvenescimento do tecido da pele.
O Colágeno                          Estrutura
 • Pertence à classe das proteínas fibrosas, é pouco solúvel e
   sintetizado pelas células do tecido conjuntivo;
 • Apresenta repetições regulares de sua estrutura secundária,
   i.e, seu arranjo espacial local;
 • Rico em prolina, lisina e glicina;
 • Suas moléculas possuem cerca de 3000 Å de comprimento e
   15 Å de diâmetro;




        Fig 4. Cadeia de colágeno
                                          Fig 5. Cadeia de colágeno
O Colágeno                   Estrutura: Detalhes
• Constituída de uma sequência repetitiva de 3
  aminoácidos. Geralmente: glicina, prolina e
  hidroxiprolina;
• Cada cadeia polipeptídica é formada por cerca de 1000
  aminoácidos
• Estas triplas estabilizam-se em forma de tripla hélices
  com orientação canhota.




                            Fig 6. Cadeia em 3D
O Colágeno                    Tipos de Cadeias
O Colágeno apresenta cerca de 20 tipos de cadeias, sendo algumas
delas listadas abaixo:
• Tipo I: É o tipo mais comum, encontrado em lugares onde é
  necessário suportar grandes tensões (tendões, ossos, etc.). Forma
  fibras e feixes de colágeno.
• Tipo II: Encontrado em lugares onde é necessário suportar grandes
  tensões. Morfologicamente não é possível distingui-lo do tipo I.
• Tipo IV: Não se associa em fibrilas, tem função de sustentação e
  filtração. Encontrado nos rins e na cápsula do cristalino.
• Tipo IX: Interage com o tipo II e pode ser encontrado na
  cartilagem, na retina e na córnea. Sua função é manter as células
  unidas, dando resistência à pressão.
• Tipo XIV: Encontrado na pele na pele e no tendão.
• Tipo XIX: Encontrado apenas em células tumorais.
O Colágeno                       Ilustração




             Fig 7. Fibrila e colágeno
O Colágeno                        Colagenoses
Doenças relacionadas à deficiência de
colágeno (colagenoses):


• Má formação óssea;

• Déficit da rigidez muscular;

• Problemas de crescimento;

• Inflamações nas juntas musculares;
                                        Fig 8. Síndrome de Ehlers-Danlos

• Doenças cutâneas.
O Colágeno            Colagenoses - Escorbuto
• Causado pela carência de vitamina C
• Sintomas: hemorragias nas gengivas,
   tumefação purulenta das gengivas
   (inchaço com pus), dores
   nas articulações, feridas que
   não cicatrizam e desestabilização
   dos dentes.
• Relação com o colágeno:
    - A vitamina C é um cofator para a
hidroxilação da prolina nas cadeias do
colágeno. Sem esse processo, diminui o   Fig 9. Sintomas do escorbuto

úmero de ligações de hidrogênio na
molécula e o colágeno perde sua
rigidez.
O Colágeno                          Referências
• http://pt.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno
• http://www.infoescola.com/histologia/colageno/
• http://www.ebah.com.br/content/ABAAAfI8cAA/colageno
• VOET, Donald; VOET, Judith G.; PRATT, Charlotte W.. Fundamentos
  de bioquímica: a vida em nível molecular. 2 ed. Porto Alegre:
  Artmed, 2008
• LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L; COX, Michael
  M. Princípios de bioquímica. 4 ed. São Paulo: Sarvier, 2006. 1202 p.
  Inclui bibliografia e índice.

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Colágeno: estrutura,funções e doenças

  • 1. Proteínas em Exibição O Colágeno PDB: 1BKV Transformações Bioquímicas Prof: Rodrigo L.O.R. Cunha Felipe Marin Biihrer RA 11002211 Rafael Varago de Aguiar RA 11116311
  • 2. O Colágeno Justificativa • Proteína mais abundante em mamíferos; - No organismo humano, representa mais de 30% de sua proteína total. • Papel estrutural vital para a manutenção da vida; - Dar sustentação às células, mantendo os Fig 1. Efeitos do colágeno tecidos unidos e fortalecidos. • Importante aspecto na indústria de cosméticos e fármacos, bem como no setor alimentício; - Utilizado em produtos de anti- envelhecimento, para fabricação de iogurtes e Fig 2. Gelatina gelatinas, etc.
  • 3. O Colágeno Funções e Competências • Coesão extracelular, mantém as células dos tecidos unidas; • Cicatrização e/ou regeneração de ferimentos superficiais ou cirurgias; Fig 3. Colágeno e resistência • Cartilagem hialina, constitui o primeiro esqueleto do embrião; • Matéria-prima na indústria cosmética, relacionado a processos de rejuvenescimento do tecido da pele.
  • 4. O Colágeno Estrutura • Pertence à classe das proteínas fibrosas, é pouco solúvel e sintetizado pelas células do tecido conjuntivo; • Apresenta repetições regulares de sua estrutura secundária, i.e, seu arranjo espacial local; • Rico em prolina, lisina e glicina; • Suas moléculas possuem cerca de 3000 Å de comprimento e 15 Å de diâmetro; Fig 4. Cadeia de colágeno Fig 5. Cadeia de colágeno
  • 5. O Colágeno Estrutura: Detalhes • Constituída de uma sequência repetitiva de 3 aminoácidos. Geralmente: glicina, prolina e hidroxiprolina; • Cada cadeia polipeptídica é formada por cerca de 1000 aminoácidos • Estas triplas estabilizam-se em forma de tripla hélices com orientação canhota. Fig 6. Cadeia em 3D
  • 6. O Colágeno Tipos de Cadeias O Colágeno apresenta cerca de 20 tipos de cadeias, sendo algumas delas listadas abaixo: • Tipo I: É o tipo mais comum, encontrado em lugares onde é necessário suportar grandes tensões (tendões, ossos, etc.). Forma fibras e feixes de colágeno. • Tipo II: Encontrado em lugares onde é necessário suportar grandes tensões. Morfologicamente não é possível distingui-lo do tipo I. • Tipo IV: Não se associa em fibrilas, tem função de sustentação e filtração. Encontrado nos rins e na cápsula do cristalino. • Tipo IX: Interage com o tipo II e pode ser encontrado na cartilagem, na retina e na córnea. Sua função é manter as células unidas, dando resistência à pressão. • Tipo XIV: Encontrado na pele na pele e no tendão. • Tipo XIX: Encontrado apenas em células tumorais.
  • 7. O Colágeno Ilustração Fig 7. Fibrila e colágeno
  • 8. O Colágeno Colagenoses Doenças relacionadas à deficiência de colágeno (colagenoses): • Má formação óssea; • Déficit da rigidez muscular; • Problemas de crescimento; • Inflamações nas juntas musculares; Fig 8. Síndrome de Ehlers-Danlos • Doenças cutâneas.
  • 9. O Colágeno Colagenoses - Escorbuto • Causado pela carência de vitamina C • Sintomas: hemorragias nas gengivas, tumefação purulenta das gengivas (inchaço com pus), dores nas articulações, feridas que não cicatrizam e desestabilização dos dentes. • Relação com o colágeno: - A vitamina C é um cofator para a hidroxilação da prolina nas cadeias do colágeno. Sem esse processo, diminui o Fig 9. Sintomas do escorbuto úmero de ligações de hidrogênio na molécula e o colágeno perde sua rigidez.
  • 10. O Colágeno Referências • http://pt.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno • http://www.infoescola.com/histologia/colageno/ • http://www.ebah.com.br/content/ABAAAfI8cAA/colageno • VOET, Donald; VOET, Judith G.; PRATT, Charlotte W.. Fundamentos de bioquímica: a vida em nível molecular. 2 ed. Porto Alegre: Artmed, 2008 • LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L; COX, Michael M. Princípios de bioquímica. 4 ed. São Paulo: Sarvier, 2006. 1202 p. Inclui bibliografia e índice.