1. BIQUIMICA / DRA. ALICIA LOPEZ RIOS
.Enzimas salivales.
[Tan pronto como se pone la comida en la boca o, si los alimentos lucen bien o tienen buen olor, a
la más simple perspectiva de ingerir alimentos, las glándulas salivales segregan varias enzimas
para iniciar la digestión aun antes que los alimentos entren al estómago].

2. Las enzimas presentes en la cavidad oral son: la amilasa salival que hidroliza al almidón,
la lisozima que desinfecta las posibles bacterias infecciosas y también la lipasa lingual que
se activa en el medio acido del estomago que actúa sobre los triglicéridos.
Amilasa Salival
La amilasa denominada también ptialina o tialina, diastasa.
Son enzimas hidrolasas dependientes de cloruro es decir que son completamente
afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Esta enzima se produce principalmente en
las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas), e inicia la degradación del
almidón.
Los hidratos de carbono de la dieta son monosacáridos y disacáridos o polisacáridos
complejos como el almidón. La mayoría de los hidratos de carbono que ingerimos son
almidón, pero solo los monosacáridos pueden pasar al torrente sanguíneo. De este modo,
el almidón y los disacáridos ingeridos deben degradarse a monosacáridos. La función de la
amilasa salival es comenzar con la digestión del almidón a cualquier punto de la cadena
en los enlaces (1,4), desdoblándolo en moléculas más pequeñas como el disacárido
maltosa, el trisacárido maltotriosa o los polímeros de glucosa de cadena corta llamados α-
dextrina. Su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0 límite favorable para su acción digestiva.
Secretada por los 3 pares de glándulas salivales (parótidas, submaxilares y sublinguales)
estas glándulas exocrinas vierten la saliva a través de conductos de secreción en el piso
de la boca, la Ptialina o Amilasa salival comienza con la degradación química de los

3. carbohidratos (almidón) en disacáridos (Maltosa), por otra parte la saliva contiene musina
y sales minerales que la hacen Viscosa y Homogénea.
Lisozima
La lisozima es una enzima que daña las células bacterianas catalizando la hidrólisis de las
uniones beta 1,4 entre los residuos de acido N-acetilmuramico y N-acetil-D-glucosamina
en un peptidoglucano. Esta enzima es abundante en numerosas secreciones como la
saliva, lágrimas y el moco.
Fue descubierta por Alexander Fleming en 1922 el mismo que descubrió la penicilina su
deficiencia se ha asociado a displacías esqueléticas y aun aumento de la propensión a las
infecciones.
Lipasa Lingual
El proceso de hidrólisis de los triglicéridos requiere de la participación de varias enzimas
lipolíticas, denominadas lipasas.
La saliva también contiene la lipasa lingual, enzima descrita en 1924 que es secretada por
las glándulas linguales (que secretan líquidos serosos que contienen esta enzima)
ubicadas bajo la zona dorsal posterior de la lengua. La lipasa lingual se secreta en forma
constante en baja cantidad. Sin embargo, ante la presencia del alimento en la boca (factor
mecánico) y/o por estimulación parasimpática (factor neurológico), la enzima es secretada
en gran cantidad en la cavidad bucal. Esta lipasa actúa sobre el bolo alimentario en su
tránsito hacia el estómago (es decir actúan después de que los alimentos se degluten) y
también durante la permanencia del alimento en este órgano. El pH óptimo de la lipasa
lingual es de 4,5 pero su actividad comienza a pH 2. La enzima no es inactivada por la
actividad proteolítica de la pepsina gástrica, por lo cual sigue actuando en la cavidad
gástrica. La lipasa lingual es una acil-ester-hidrolasa de alta especificidad, degrada los
triglicéridos de la dieta en ácidos grasos y digliceridos.
Maltasa.-Proceso de rompimiento de la maltosa. La maltosa está compuesta por dos
moléculas de glucosa enlazadas. La enzima de maltasa es una proteína especial que
cuenta con una zona que permite romper el enlace de las dos moléculas de glucosa que
forman la maltosa. Una vez que la enzima de maltasa entra en contacto con la maltosa, la
rompe y suelta las dos moléculas de glucosa que la componen, para que el cuerpo pueda
digerirlas. Una enzima de maltosa puede romper más de 1000 enlaces por segundo. Hay
que aclarar que la enzima de maltasa solamente puede romper moléculas de maltosa.
Sacarasa.- Conocida también como invertasa, es una enzima que convierte la sacarosa
(azúcar común) en glucosa y fructosa. Pertenece a la familia de las disacaridasas.

4. Glucosidasa.- Son enzimas extremadamente comunes con papeles importantes en la
naturaleza como en la degradación de biomasa, como celulosa y hemicelulosa, en la
defensa contra las bacterias, en mecanismos de patogénesis y en el normal
funcionamiento celular.
B-glucuronidasa.- Son miembros de la glucosidasa familia de enzimas que rompen el
complejo de carbohidratos, catalizan la hidrolisis de beta D acido glucoronico
Hialuronidasa.- Es una enzima, cuya función es, como su propio nombre indica,
degradar el ácido hialurónico (AH). Además se encuentra en algunas bacterias patógenas,
siendo un factor de virulencia, ya que esta enzima hidroliza también el ácido hialurónico
de la matriz extracelular.
Mucinasa.- Hidroliza el moco (coagula)
Fosfatasa alcalina.- Es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos
de varios tipos de moléculas como nucleótidos, proteínas y alcaloides. Estas enzimas
proceden de la ruptura normal de las células sanguíneas y de otros tejidos, muchas de
ellas no tienen un papel metabólico en el plasma excepto las enzimas relacionadas con la
coagulación y con el sistema del complemento.
Fosfatasa acida.- Fosfatasa alcalina, que actúa óptimamente en medio ácido.
Aliesterasas.- Hidrolizan esteres de ácidos grasos de cadenas cortas
Lipasa.- Es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis
de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres.
Acetilcolinesterasa.- Su función principal es hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.
Pseudocolinesterasa.- Es una enzima que participa en la hidrólisis de ésteres de colina
aunque su papel fisiológico es aún poco claro. Se encuentra en todos los tejidos del
cuerpo, excepto en los glóbulos rojos. Es un mediador de la hidrólisis en el plasma
sanguíneo de la cocaína a un metabolito farmacológicamente inactivo, por lo que puede
que tenga alguna función próxima en el tratamiento de la sobredosis por cocaína
Condrosulfatsa.- provoca enfermedades periodontales y caries
Arilsulfatasa.- La arilsulfatasa es un enzima que degrada unos lípidos particulares
llamados ésteres sulfatos. Provoca enfermedades periodontales y caries.
Catalasa.- Es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que
cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.

5. Peroxidasa.- Es una enzima que cataliza la oxidación de un amplio número de sustratos
orgánicos e inorgánicos, utilizando el poder oxidante del peróxido de hidrógeno.
Deshidrogenasas.- Son enzimas capaces de catalizar la oxidación o reducción de un
sustrato por sustracción o adición de dos átomos de hidrógeno (deshidrogenación),
empleando un par de coenzimas que actúan como aceptores o como donadores de
electrones y protones.
Hexocinasas.- Son un grupo de enzimas del tipo cinasa, que pueden transferir un grupo
fosfato desde una molécula de "alta energía" a otra, que actuará como aceptor de este
fosfato, denominada sustrato. El prefijo hexo indica que esta enzima puede fosforilar a
cualquier hexosa (un monosacárido -azúcar- como la glucosa o fructosa), por tanto, es
una enzima de baja especificidad.
Proteinasa.- Tiene funciones especializadas durante el proceso infeccioso e incluyen la
digestión de moléculas proteínicas para adquirir nutrientes, digerir o distorsionar las
membranas del huésped y facilitar la adhesión, la invasión a tejido, la digestión de
moléculas.
Peptidasas.- (antes conocidas como proteasas) son enzimas que rompen los enlaces
peptídicos de las proteínas. Usan una molécula de agua para hacerlo y por lo tanto se
clasifican como hidrolasas.
Ureasa.- Es una enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y
amoníaco.
Anhidrasa carbónica.- Es una enzima que pertenece a una familia de metaloenzimas
(enzimas que contienen uno o más átomos metálicos como componente funcional de la
enzima) y que catalizan la conversión rápida de dióxido de carbono y agua a bicarbonato
y protones, una reacción que ocurre más lenta en ausencia del catalizador. El centro
activo de la mayoría de las anhidrasas carbónicas contiene un ion de zinc (Zn).
Pirofosfatasa.- Es el nombre genérico de un grupo de enzimas con actividad hidrolasa
que catalizan la ruptura del enlace de alta energía entre grupos fosfatos del compuesto
químico pirofosfato. Dicha actividad suele estar asociada a rutas metabólicas con
termodinámicamente desfavorables, pues la mencionada hidrólisis es muy exergónica.
Aldolasa.- Juega un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos ya que cataliza
una de las principales etapas de la glucólisis y gluconeogénesis. También juega un papel
importante en el metabolismo de la fructosa que se produce principalmente en el hígado,
corteza adrenal y mucosa del intestino delgado.