1. TUTORÍA BIOQUÍMICA
DR. MARCELO ROJAS
INTEGRANTES:
Geovanna Cobos
Andrea López
Carla Oña
Carlos Luna
Luchino Iturralde
CURSO DE NIVELACIÓN
“B”
TEMA:
Enzimas de Diagnóstico Clínico

2. Bioquímica - UCSG
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos es decir aceleran las
reacciones saliendo inalteradas al final, además son necesarias para
efectuar las reacciones bioquímicas en el ser humano en forma y
tiempo. ¨una reacción no se puede llevar a cabo sin la presencia de
una enzima¨ es decir todas la reacciones metabólicas ya sean
catabólicas o anabólicas necesitan de la presencias de las enzimas
por consiguiente cualquier alteración a nivel enzimático
desencadenarían múltiples efectos en diversos ciclos y rutas
metabólicas que por lo tanto provocarían una reacción a nivel
fisiológico en otras palabras una patología que el daño que esta
provocara depende de la enzima que sea afectada puesto que estas
poseen especificidad con su sustrato.
Además las enzimas están presentes en cantidades especificas a lo
largo del cuerpo, si hay una alteración de la cantidad de enzimas en
una parte especifica podría ser causa de un daño o trastorno
metabólico en otras palabras las enzimas se utilizan tambié para
también
diagnosticar con mas certeza una multidiversidad de enfermedades
2

3. Bioquímica - UCSG
CREATINFOSFOQUINASA
Es una enzima citoplasmática que
cataliza la transferencia de un fosfato
de alta energía desde el fosfato de
creatina. Consumiendo una molécula de
ATP en el proceso.
Para crear una molécula de
fosfocreatina se forma una molécula de
ADP y ésta se convierte de forma
inmediata en ATP por las mitocondrias.
Actúa como energía de reserva en e
musculo en reposo y otros tejidos como
el nervioso (cerebro).
Esta enzima se halla en altas concentraciones en el tejido muscular
esquelético y cardíaco, pero igualmente se la encuentra, aunque
aco,
en menores concentraciones, en el cerebro (células nerviosas) y otros
órganos.
Isoenzimas
Se puede dividir en tres isoenzimas:
 MM: Muscular/ Muscular.
 MB: Muscular/Nerviosa.
 BB: Nerviosa/Nerviosa.
Valores Normales de CPK
res
Los valores de la CPK en el cuerpo se pueden determinar a través de
una prueba conocida con el nombre de "Creatina Quinasa", que se
realiza a partir de una muestra de sangre. Los niveles normales de
creatina fosfoquinasa M/B en el cuerpo no deben superar el margen
del 6% del total de creatinas fosfoquinasas en el cuerpo. Su valor
oscila entre los: 10-50 Ul/L a 30°C y puede variar de acuerdo al
50
método de medición.
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4. Bioquímica - UCSG
Consideraciones
Las personas con gran masa muscular, de raza negra o que realizan
ejercicio severo pueden tener sus niveles de CK total alto.
Aumento de CPK
Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar el nivel de
creatinfosfoquinasa.
 Infarto de miocardio
 Miocarditis
 Pericarditis
 Enfermedad cerebrovascular aguda
 Esclerosis lateral amiotrófica
 Convulsiones
 Shockhipovolémico
 Biopsia muscular
 Hipertermia maligna
 Delirium tremens
 Psicosis aguda
 Electrocución
 Electromiografía
 Cardioversión eléctrica
 Síndrome de Reyé
 Últimas semanas de embarazo
d
 Después del parto
 Hipotiroidismo
 Distrofia muscular
 Síndrome de aplastamiento
 Consumo de cocaína
 Alcoholismo crónico
 Hipotermia
 Embolia pulmonar
 Neumonía
 Crisis asmática
 Insuficiencia renal crónica
 Parálisis periódica familiar
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5. Bioquímica - UCSG
Disminución de CPK
 Artritis reumatoide
 Procesos reumáticos inflamatorios
Medicaciones capaces de aumentar los niveles de CPK
Entre la línea de medicamentos se encuentran:
 Clozapina
 Isotretinoína
 Colchicina
 Penicilamina
 Fenitoína
 Beta Bloqueantes
Uso clínico
La CPK es considerada una enzima cardíaca y permite la
identificación de una lesión en las fibras del miocardio.
AMILASA
Es una enzima que es producida
principalmente por el páncreas y las
glándulas salivales, y en mucha
menor medida, aportan con su
producción, el hígado y las trompas
de Falopio.
La amilasa es eliminada por medio de
la orina, razón por la cual, las
personas en condiciones normales,
tienen concentraciones habituales,
dentro de ciertos rangos, tanto en la
sangre como en la orina.
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6. Bioquímica - UCSG
Denominándose amilasemia al valor de amilasa en la sangre, y
amilasuria, al valor de amilasa encontrado en la orina. En los
ancianos y las mujeres en periodo de gestación eleva la amilasa
pancreática ligeramente.
Cuando el páncreas se enferma o se inflama, la amilasa se escapa
hacia la sangre.
La amilasa actúa degradando el almidón, los glucógenos y
polisacáridos específicos. La amilasa pertenece a la clase de enzimas
denominadas hidrolasas.
La actividad de la amilasa está presente en hígado, riñón, tejido
hígado,
muscular, LCR y orina.
La sangre suele contener
pequeñas cantidades de amilasa.
Sin embargo, cuando la cantidad
es elevada, significa que el
páncreas tiene una lesión, está
inflamado o bloqueado.
En el caso de las pancreatitis
agudas, los niveles de amilasa se elevan ya dentro de las 8 a 12
horas, alcanzando picos, es decir, elevaciones máximas a las 24 a 36
horas, volviendo a valores normales unos dos o tres días después.
Otra es la producida por las glándulas salivales, en consecuencia
puede producirse elevaciones de amilasa en suero en el caso de
parotiditis o vulgarmente conocida como paperas, y en la litiasis
parotídea, es decir, en la formación de cálculos en glándula salival
que terminan obstruyendo los conductos por los cuales se secreta la
saliva a la cavidad bucal.
Y entre otras causas para encontrar un incremento de amilasa, es la
ruptura de una trompa de Falopio, en el caso de un embarazo
ectópico, o en insuficiencia renal, en este último caso, no por causa
iencia
de su producción aumentada, sino por déficit en su eliminación por la
orina.
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7. Bioquímica - UCSG
Tipos de Amilasa
Alfa amilasa
Es maltogénica, resistente al calor, y pertenece a las enzimas de
sacarificación. No funciona a falta de iones de cloruro. Descompone
hidratos de carbono en dextrina mediante la amilopectina.
Se debe diferenciar la amilasa pancreática de la
salival, debido a que la primera actúa de forma
más predominante ya que el glucógeno y el
almidón permanecen más tiempo en el duodeno
para su digestión.
Su pH óptimo oscila en un rango de 5-7, siendo
de 6,5 para el alfa-amilasa bacteriana y
alfa
pancreática.
Beta amilasa
La beta-amilasa se la conoce con el
amilasa
nombre de enzima sacarogénica, pues
actúa sobre la amilasa. Sintetizada por
asa.
hongos, bacterias y plantas.
La beta-amilasa
amilasa no necesita de
activador para actuar, pero es menos
estable al calor. El pH óptimo de la
beta-amilasa es de 12. Se encuentra en
.
cereales, soya y camote.
Glucoamilasa
El principal producto final de la acción de la glucoamilasa sobre el
almidones glucosa, lo que la diferencia claramente de las alfa y beta
amilasas.
Las glucoamilasas son inactivas sobre almidón nativo. Su actividad es
eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.
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8. Bioquímica - UCSG
Valores Normales
Los valores normales de amilasa sanguínea deben ser inferiores a
200 mU/ml (de preferencia menor a 150Mu/ml).
Niveles de Amilasa
Los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de amilasa
son, entre otros:
 Asparaginasa
 Ácido acetilsalicílico (Aspirina)
(
 Píldoras anticonceptivas
 Metildopa
 Opiáceos (codeína y morfina)
Aumento de Amilasa
 Pancreatitis aguda
 Cáncer del páncreas, ovarios o pulmones
 Colecistitis
 Ataque de la vesícula biliar causado por enfermedad
 Gastroenteritis (grave)
 Infección de las glándulas
salivales (como paperas)
o una obstrucción
 Oclusión intestinal
 Macroamilasemia
 Obstrucción de las vías
biliares o pancreáticas
 Úlcera perforada
 Embarazo ectópico (puede
romperse)
Disminución de Amilasa
 Cáncer pancreático
 Daño al páncreas
 Nefropatía
 Toxemia del embarazo
 Hepatopatías
 Carcinoma de páncreas
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9. Bioquímica - UCSG
LACTATO DESHIDROGENASA
ACTATO
La lactato deshidrogenasa o también
llamada deshidrogenasa de ácido
láctico, es un tipo de enzima
oxidorreductasa presente en la
mayoría de tejidos.
Su función principal es catalizar una
reacción redox, donde mediante la
oxidación de NADH a NAD+, hay una
reducción de un piruvato a un lactato.
Ésta también forma parte del
metabolismo energético anaerobio con el fin de regenerar el NAD+,
por medio de la reducción del piruvato.
La LDH a través de la destrucción celular, ya sea esta patológica o
fisiológica se libera al plasma.
A pesar de predominar en tejidos,
la LDH presente en sangre tiene
un nivel bajo. Pero por otra parte
cuando dichos tejidos sufren
algún tipo de lesión o son
afectados por alguna patología,
hay una liberación más alta de
esta enzima en el torrente
sanguíneo.
Ésta oxidorreductasa se
encuentra estructurada por cuatro
subunidades, de las cuales se
conocen: Subunidad H (LDHB),
Subunidad M (LDHA) y X (LDHC).
(LDHC)
Las subunidades antes mencionadas difieren de forma mínima en su
secuencia de aminoácidos. Los tipos H y M tienen la capacidad d de
asociarse de manera independiente con el fin de formar tetrámeros.
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10. Bioquímica - UCSG
Esta acción da lugar a cinco isoenzimas, que corresponden a los cinco
tipos de combinaciones posibles; éstas se encuentran distribuidas en
los diferentes tipos de tejidos.
Isoenzimas
Se distinguen 5 isoenzimas que nos permiten diferenciar el órgano
del cual proceden, éstas son:
n,
 LDH-1:
1: en el corazón, músculos y eritrocitos.
 LDH-2:
2: en el sistema retículo endotelial y leucocitos.
 LDH-3:
3: en los pulmones.
 LDH-4:
4: en los riñones, placenta y páncreas.
 LDH-5:
5: en el hígado y músculo esquelético.
De forma aleatoria se lleva a cabo la agrupación se las subunidades,
por lo cual la composición isoenzimática de un tejido se determina
por cada uno de los genes que son codificados dentro de las
subunidades H y M.
Valores Normales de LDH
El valor normal de la concentración sanguínea de LDH es: 105 - 333
UI/l
Aumento de LDH
Las afecciones que suelen causar este aumento en la cantidad de LDH
en el torrente sanguíneo son las siguientes:
Causas Cardiovasculares: Infarto del miocardio,
Insuficiencia cardiaca, Arritmias
Arritmias,
Miocarditis, Valvulopatías.
.
Causas Hepáticas Hepatitis, Cirrosis, Colestasis,
Enfermedad de Wilson,
Hepatocarcinoma, Enfermedad
carcinoma,
de Gaucher, Hemocromatosis.
Causas Hematológicas
ematológicas Anemia, Leucemia mieloide
crónica, Linfoma, Síndrome
mieloproliferativos.
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11. Bioquímica - UCSG
Causas Musculares Distrofia muscular, Quemaduras,
Traumatismos musculares
extensos, Ejercicio muscular
violento, polimiositis.
Causas Pulmonares Tromboembolismo pulmonar.
Causas Oncológicas Neoplasias sólidas.
Diversas Toxoplasmosis, paludismo,
Tuberculosis, Hipotiroidismo,
Meningitis, Pancreatitis Aguda,
Encefalitis, VIH.
Disminución de LDH
Los niveles de LDH se reducen debido a la exposición a radiación tipo
X.
Uso clínico
El análisis de LDH nos asiste en la identificación y ubicación del origen
de una lesión en tejidos y para monitorizar su progreso. En el caso de
que se sospeche de una patología sea esta crónica o aguda que
afecte al nivel tisular, se recomienda realizarse este tipo de análisis.
TRANSAMINASAS
Las transaminasas son enzimas
transferasas que ayudan a catalizar la
reacción de transferencia del grupo
amino (-NH2) de un aminoácido a un
NH2)
α-cetoglutarato.
En el organismo normal de un ser
humano las enzimas ayudan a
transformar todo tipo de sustancias
internas. Se puede decir también que
el grupo de las transaminasas son las
más importantes, ya que nos pueden
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12. Bioquímica - UCSG
indicar a través de un análisis de sangre que algo pasa en el
organismo.
Valores Normales de Transaminasas
Hombre: Entre 10 y 40 UI/L, aunque en algunos laboratorios varían
entre 6 y 60 UI/L. En el caso de la mujer, el valor normal de
transaminasas es menor que en el hombre.
Los valores normales de transaminasas pueden variar según el
laboratorio donde se realicen los análisis de sangre, también estas
sangre,
pueden variar según el sexo, la edad, la temperatura corporal y el
índice de masa corporal.
Clasificación
GOT:
Esta es también llamada aspartato
aminotransferasa (AST). Está enzima
se encuentra presente en casi todos
los órganos dentro de las células (el
hígado, miocardio, riñón, encéfalo y
musculatura esquelética), y que
cuando se encuentran en sangre en
niveles muy elevados significa que ha
habido destrucción celular.
Se considera también que la AST tiene una vida media plasmá
plasmática
menor que la ALT, lo que explica que en casos de injuria muscular
aguda, con elevación predominante de AST inicialmente, luego de
unos días pueda predominar la ALT.
Valores Normales
Hombre: 8 a 30 UI/L
Mujer: 6 a 25 UI/L.
La enzima GOT ayuda a catalizar la reacción de oxalacetato mas
glutamato partiendo de la suma del Aspartato y α-Cetoglutarato.
α Cetoglutarato.
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13. Bioquímica - UCSG
GPT:
Esta enzima es también llamada alanina aminotransferasa (ALT) y se
localiza principalmente en el hígado y su misión principal es la
fabricación de glucosa, la mayoría de veces se encuentra presente en
concentraciones mucho más elevadas en el hígado que en los demás
tejidos.
Valores Normales
Hombre: 8 a 30 UI/L
Mujer: 6 a 25 UI/L.
La enzima GPT ayuda a catalizar la reacción de piruvato má más
glutamato partiendo de la suma del Alanina y α-Cetoglutarato.
amato α Cetoglutarato.
Hay que tener presente que ambas enzimas son importantes en la
producción de varios aminoácidos, y su medición en sangre se utiliza
para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial
para poder darnos cuentas de la presencia de cualquier daño
ara
hepático.
Del mismo modo sucede en los músculos, donde el uso del piruvato
en la transaminación produce alanina, que es llevada por la corriente
sanguínea al hígado. Allí, otras transaminasas regeneran el piruvato,
regeneran
que proporciona un valioso precursor para la gluconeogénesis. Este
ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori, que permite el
metabolismo anaerobio en los músculos.
Es importante recalcar que la elevación de aminotransferasas no
siempre indica daño hepático. Muchos avances nos da a conocer que
iempre
la ALT es mucho más específica del hígado, en tanto que las
elevaciones de AST pueden encontrarse la mayoría de veces en
enfermedades musculares (miopatías, miositis) o en el infarto
miocárdico.
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14. Bioquímica - UCSG
Uso Clínico
Se utilizan estas enzimas en la clínica para la confirmar el diagnostico
del infarto agudo de miocardio y para el estudio de enfermedades
hepáticas o musculares.
FOSFATASA ALCALINA
La fosfatasa alcalina es un tipo de
enzima hidrolasa ampliamente
distribuida en el organismo,
presente en la mayoría de tejidos,
aunque predomina en hígad
hígado,
hueso, riñón, intestinos y placenta.
Ésta es responsable de hidrolizar
ésteres de fosfato de varios tipos de moléculas tales como
nucleótidos, proteínas y alcaloides, para alcanzar un pH óptimo
,
alcalino.
Proceden de la ruptura de estructuras tisulares y vasos sanguíneos, y
sanguíneos
se ubican de forma celular en la membrana.
Las ALP tienen muy poca especificidad de sustrato y reciben el
nombre de orto-fosfórico monoéster hidrolasa cuyo trabajo óptimo se
fosfórico-monoéster
logra en un medio alcalino.
Isoenzimas
La fosfatasa alcalina posee amplia variedad de isoenzimas que se
clasifican de acuerdo a su origen, y se identifican nueve:
 Rápida (Pre-hepática)
hepática)
 Hepática (AP1- α2)
Inactivación al calor
 Ósea (AP2- β1)
 Placentaria (AP3 β2)
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15. Bioquímica - UCSG
 Intestinal (AP4)
 Renal
 Regan De “Tumor” estables al calor
 Nagao
 PA
Difieren en estructura molecular, propiedades físico-químicas,
físico químicas,
antigénicas y catalíticas.
Estas tienen varias propiedades como estabilidad al calor, inhibición
arias
química y movilidad electroforética.
Condiciones fisiológicas que elevan ALP
CRECIMIENTO Aumento triple del nivel normal de fosfatasas
alcalinas óseas durante niñez y adolescencia.
EMBARAZO Duplicación de la cantidad normal de fosfatasas
placentarias en estado de gravidez.
GRUPO Individuos con grupo sanguíneo B y O, tienen
SANGUÍNEO isoenzima intestinal aumentada en sueros.
DIFERENCIAS -Incremento de fosfatasas alcalinas en mayores
Incremento
POR EDAD Y de 60 años, especialmente en mujeres.
SEXO
- Adultos jóvenes hombres poseen un alto nivel
de ALP, en comparación con mujeres.
Utilidad Clínica
Es muy útil en los siguientes casos:
 Detectar Enfermedad Obstructiva Hepática.
 Evaluación de daño tisular en enfermedad hepatobiliar.
año
 Evaluación del grado de actividad metabólica en el hueso en
enfermedades como osteomalacia, osteoporosis, etc.
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16. Bioquímica - UCSG
 Detectar crecimiento de masa tumoral en aquellos tumores que
recimiento
producen actividad de FAL.
 Diagnóstico diferencial de órgano-especificidad en el caso de un
diferenc especificidad
resultado de fosfatasa alcalina elevado.
elevado
 Monitoreo de tratamiento con hormonas en pacientes con baja
estatura.
Existe liberación de fosfatasa alcalina hacia la sangre por parte de las
células lesionadas en daño hepático. La forma más práctica de
confirmar o descartar el origen hepático de una elevación de
fosfatasas alcalinas es mediante la medición de gama glutamil
transpeptidasa (GGT).
Cualquier situación que repercuta sobre
el crecimiento óseo o genere un
aumento de la actividad de las células
óseas puede hacer aumentar los niveles
de fosfatasa alcalina en sangre.
EXAMEN CLÍNICO
Preparación para el examen
-No ingesta de alimentos o bebidas 6 horas antes del examen.
No
-Consulta médica sobre tomar ciertos medicamentos que alterarían el
Consulta
nivel de ALP en la sangre. Entre ellos están:
 Cortisona
 Metildopa
 Alopurinol
 Propranolol
 Clorpromazina
 Tranquilizantes
 Hormonas masculinas
 Analgésicos narcóticos
 Píldoras anticonceptivas
 Antidepresivos tricíclicos
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17. Bioquímica - UCSG
 Medicamentos antinflamatorios, para artritis o diabetes.
dicamentos
Valores Normales De ALP
EDAD / ETAPA VALOR NORMAL
En niños menores de 2 años 85-235 U/L
En niños entre 2 y 8 años 65-120 U/L
En niños entre 9 y 15 años 60- 300 U/L
En adolescentes entre 16 y 21 años 30- 200 U/L
En adultos 40 a 140 U/L
Aumento de Fosfatasa Alcalina
 Alcoholismo
 Anemia
 Cáncer de huesos
 Cáncer de próstata
 Colestasis (obstrucción de vía biliar)
 Curación de fracturas óseas
 Enfermedades de los huesos
 Enfermedades del hígado
 Enfermedades renales
 Enfermedad de Paget
 Hepatitis
 Hiperparatiroidismo
 Leucemia
 Osteomalacia
 Prostatitis
Disminución de Fosfatasa Alcalina
 Hipotiroidismo
 Escorbuto
 Acondroplasia.
 Déficit calórico proteico
 Deficiencia de Magnesio
 Enfermedad de Wilson
 Hipofosfatasia familiar
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18. Bioquímica - UCSG
Afecciones adicionales
 Enfermedad hepática alcohólica (Hepatitis o Cirrosis)
C
 Alcoholismo
 Estenosis biliar
 Arteritis de células gigantes (temporal, craneal)
 Neoplasia endocrina múltiple (NEM) II
 Carcinoma de células renales
FOSFATASA ÁCIDA
FOSFA
Las fosfatasas ácidas están presentes en
casi todos los tejidos del organismo,
siendo particularmente altas sus
cantidades en próstata, estómago, hígado,
músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.
Se ha visto que en individuos con
carcinoma de próstata, se produce una
elevación en los niveles de la enzima en
suero, como consecuencia del aumento de isoenzima prostática.
Cuando no se ha producido metástasis y el tumor se encuentra
circunscripto a la glándula, el incremento será pequeño o nulo. En
cambio, éste será importante cuando existe compromiso de otros
tejidos, especialmente, el óseo.
En principio, se pensó que la fracción tartrato lábil era específica de
próstata. Hoy se sabe que existen fosfatasas ácidas tartrato lábil de
origen no prostático.
Valores Normales
Total: menor de 11 U/l
Prostática: menor de 4 U/l
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19. Bioquímica - UCSG
Uso clínico
La fracción prostática se usa como test de
ayuda para el diagnóstico del carcinoma
prostático metasatizado y para el monitoreo
del tratamiento.
Aumento de Fosfatasa Ácida:
 Enfermedad de Gaucher
 Enfermedad de Paget avanzada
 Mieloma múltiple
 Hiperparatiroidismo primario
 Metástasis óseas osteolíticas
 Leucemias linfoblásticas
Disminución de Fosfatasa Ácida
El déficit no tiene significado clínico.
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20. Bioquímica - UCSG
CONCLUSIÓN
Al realizar esta investigación pudimos denotar que ciertas
enfermedades estudiadas se relacionaban con estas enzimas de
diagnóstico clínico.
Ciertas enzimas guardan cierta similitud, pero predomina su
particularidad, ya sea en valores, causas, medicamentos o patologías.
Muchas veces por ignorancia nuestros órganos son blanco perfecto
para males que van desde agudos hasta graves o crónicos.
Mediante esta tutoría vimos que una mínima cantidad de enzimas en
nuestro organismo puede desatar padecimientos comunes y extraños.
La creatinfosfoquinasa, la amilasa, la fosfatasa alcalina y ácida, las
transaminasas y el lactato deshidrogenasa se encuentran muy
interrelacionados a los tejidos más importantes del cuerpo, por lo que
siempre deben tratar de alcanzar la homeostasis.
ar
Como grupo estamos agradecidos de poder adentrarnos un poco más
hacia un aspecto esencial en nuestra carrera médica.
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