2. LOE
• Proteínas. Concepto e funcións biolóxicas das proteínas.
• Os aminoácidos: clasificación, estrutura e propiedades.
Fórmula xeral dos aminoácidos.
• Enlace peptídico.
• Estrutura e propiedades das proteínas.
• Clasificación das proteínas (homoproteínas e
heteroproteínas).
• Aprender a fórmula xeral dos aminoácidos. Recoñecer e
representar o enlace peptídico.
3. CARACTERíSTICAS
• Macromoléculas (polímeros de
aminoácidos)
• C, O, H, N (S)
• Son la expresión de la información
genética
• Moléculas específicas
• Requieren una estructura correcta en el
espacio
• Importante su función
5. FUNCIONES
• Función estructural:
• Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento.
6. •Transporte:.
distribución en la superficie de la célula
muscular lisa de la lipoproteína lipasa.
Reserva energética:.
Ovoalbúmina, lactoalbúmina
Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno,
tales como pH o cantidad de agua
7. Representación de la estructura tridimensional de la OVOALBÚMINA,
proteína contenida en la clara de huevo. El fragmento marcado en rojo
corresponde a un péptido con actividad antihipertensiva y antioxidante
9. Clasificación por su composición
• Holoproteínas formada exclusivamente por
aminoácidos (colágeno, albúmina)
• Heteroproteínas formadas por aminoácidos
unidos por enlace peptídico y otras moléculas
que no son Prótidos, como Glúcidos, Lípidos
o Nucleótidos. (hemoglobina)
10. Clasificación de las proteinas : heteroproteinas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
12. En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
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16. Clasificación de los aminoácidos
• Apolares
• Polares sin carga
• Con carga positiva
• Con carga negativa
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22. Aminoácidos esenciales
Para la especie humana son esenciales
ocho aminoácidos:
treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y
fenilalanina
(además puede añadirse la histidina
como esencial durante el crecimiento,
pero no para el adulto)
35. The Nobel Prize in
Physiology or Medicine
1997
Priones
"for his discovery of Prions - a new
biological principle of infection
Stanley B. Prusiner
La proteina PrPc normal no infecciosa, La Proteína PrPsc Patogénica
PrP es una glicoproteína hidrofóbica A diferencia de la forma PrPc, la forma
soluble en presencia de cantidades PrPsc presenta gran proporción de
significativas de solutos solubles no láminas beta (43% láminas beta, 30%
polares. hélices alfa).
36. Importancia de su estructura
• Los priones
• "proteinaceus infectious particle“(partícula proteínica
infecciosa)
• los priones existen normalmente en el organismo como
proteínas celulares inocuas
• poseen la capacidad de convertir sus estructuras en
formaciones muy inestables y dañinas
• causan enfermedades mortales en seres humanos y
animales
• producen un efecto esponjoso por la muerte de las
células nerviosas.
• la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las
Vacas Locas“ (encefalopatía espongiforme bovina)
37. • la comunidad internacional acogió con
escepticismo este descubrimiento y Prusiner
siguió su labor para definir la exacta naturaleza
de este agente
• en 1984 consiguió aislar una prueba genética
que demostró que los priones se encontraban
en todos los animales analizados, incluido el
hombre.
• El sistema inmunológico del cuerpo no
reacciona ante la presencia de los priones
porque están presentes desde el nacimiento en
forma de proteínas naturales.
38. Histopatología de cerebro ovino infectado con Scrapie
El análisis histopatológico de los cerebros de los animales con
scrapie muestra astrogliosis, vacuolización intracelular y pérdida
neuronal
www.veterinaria.org/.../bse/priones/priones2.htm
39. Micrografía de una preparación preparada por Cajal en Valencia en
noviembre de 1886, que muestra una sección de corteza cerebral en la
que pueden apreciarse las células nerviosas teñidas mediante el
método de Golgi.
40. Cuadro resumen: HISTORIA PRIÓNICA
•1920. Creutzfeldt describe por vez primera una
demencia progresiva en una mujer de 22 años.
•1921. Jakob refiere hallazgos similares en cuatro casos,
y desde entonces se define la enfermedad descrita por
estos dos científicos (CJD).
•1954. Sigurdsson introduce en concepto de infecciones
lentas (Prusiner corrige más tarde señalando que no
están producidas por ningún agente infeccioso sino por
priones).
•1959. El grupo de Klatzo observa similitudes
histopatológicas entre el kuru y CJD. Hadlow describe
este mismo parecido pero con el Scrapie.
•1960. El grupo de Gajdusek logra transmitir
experimentalmente a monos la enfermedad de CJ.
•1976. Daniel Gajdusek (junto a Baruch Blumberg) es
galardonado con el Nobel de Medicina por sus
aportaciones al conocimiento de las enfermedades
infecciosas provocadas por virus de acción lenta.
•1982. Stanley Prusiner identifica el prión en un
hámster.
•1997. Prusiner recibe el premio Nobel de Medicina por
su descubrimiento de los priones.
41. Propiedades de las proteinas
• SOLUBILIDAD
recubierta de una capa de moléculas de agua
• DESNATURALIZACION
Y RENATURALIZACION
• CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
Comportamiento anfótero (ácido/base)
• ESPECIFICIDAD
42. Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta
cero.
El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las
proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.
La electroforesis es una técnica para la separación de
moléculas (proteínas o ácidos nucleicos) sobre la base de
su tamaño molecular y carga eléctrica.
Para la separación se usa un gel de agarosa o poliacrilamida (fibras cruzadas,
como una malla). Al poner la mezcla de moléculas y aplicar un campo eléctrico,
éstas se moverán y deberán ir pasando por la malla, por la que las pequeñas se
moverán mejor, más rápidamente. Así, las más pequeñas avanzarán más y las
más grandes quedarán cerca del lugar de partida.
http://www2.uah.es/biomodel/biomodel-misc/anim/elfo/electrof2.html
44. Muestra Electroforesis
1. Se realiza sobre un soporte
sólido o semisólido, para mini-
mizar efectos de difusión
2. Se somete el conjunto a
- + un campo eléctrico constante,
a un pH fijo; las proteínas migran
conforme a su carga eléctrica
3. Terminada la carrera electro-
forética, las proteínas se tiñen
con un colorante adecuado
(p.e., Azul de Coomassie)
