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INTEGRANTES:
Miguel Ozaeta Macías
Joselyn Ortíz
DOCENTE:
Dr. Gonzalo Rodriguez
CURSO:
Segundo Semestre ¨B¨
TEMA:
Destino de los aminoácidos, grupo
amino y residuo desaminado
EXPOSICION DE BIOQUIMICA
DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS
No esenciales
AA de la dieta
Sintetizados por
nosotros
Moléculas transportadoras
en su membrana
• Mayor cantidad de AA
dentro de la célula
• A, B, ASCP, L, Ly, N,
decarboxilato
SINTESIS DE PROTEINAS
ENDOGENAS
• 20 g/día
Globulina, fibrinogeno,
albuminas
DEGRADARSE O
FRAGMENTARSE
• No incorporados o innecesarios, se dividirán:
• Compuestos
nitrogenados
• Oxidarse en
Krebs
• Gluconeogenesis
• Reaminados
10-15%
energía es
aportada por
AA
FRAGMENTACION DE LOS AMINOACIDOS
DESAMINACION • Separación de AA (principalmente hepática)
1) Transaminación
• Traspasar grupo amino
hacia alfa-cetoácido
• Citosol y
mitocondria
2) Desaminación oxidativa
• Oxida al glutamato
removiendo NH2
• D-aminoácidooxidasa
Hígado y riñon
• L-aminoácidooxidasa • Glutamato deshidrogenasa
Mitocondria
3) Transdesaminación
• Mezcla de los 2
procesos anteriores
4) Descarboxilación
Aminoacidos Aminas
ezs. bacterianas descarboxilasas
• Luz intestinal
5) Deshidratación • Serina y Treonina se desaminan = ez. deshidratasa
6) Desulfridación • Ciesteina se desamina = Piruvato + NH3 + Ac. SH
Al separarse cada una de sus 2 partes se oxidan por diferentes vías
IMPORTANCIA MEDICA
Desaminación oxidativa
Ez. aminotransferasa
DESTINO DEL GRUPO AMINONitrogeno(NH2)
Unirse al Ac. A-
cetoglutárico
Producir Ac. glutámico
Unirse al Ac. Glutámico Producir Glutamina
Sintetizar Urea
Producir sustancias nitrogenadas no
proteicas
A) Formación de Ac. Glutámico
B) Formación de Glutamina
• Hígado y cerebro
• Riñón y en menor
proporción cerebro e
hígado
C) Formación de Urea
D) FORMACION DE SUSTANCIAS NITROGENADAS DE IMPORTANCIA
FISIOLOGICA
• Sustancias no proteicas
• Aminas
• Producidas con el N. de los aa
• Produce Histamina
• Potente vasodilatadora
• Hem • Interviene Glicina y Succinato
• Fosfolípidos
• Oxido nítrico
• Aa. Precursor = Arginina
• Neurotransmisor, entre otros
• Como Lecitina,
Cefalina y Colina
• Glutation
• Procede: Glicina, glutamato y cisteina
• Procesos redox
• Hormonas y neurotransmisores
• Tirosina = Hormonas tiroideas y Catecolaminas
• Aa. Triptófano = Serotina
• Aa. Glutamato:= Y-aminobutirato
• Aa. Glicina
• Pigmentos
• Fenilalanina y Tirosina = Melanina
• Vitaminas
• 60 mg del aa. Triptófano = 1 mg Vit. B5
• Porfirinas
• Precursor: Glicina
• PORFIRIAS
• “Hemo” de la
hemoglobina
está ausente
SINTESIS DE CREATINA,
FOSFOCREATINA Y CREATININA Creatina = grupo amino + 3 aa.
Fosfocreatina
• Almacena energía
en músculo
esquelético, cerebro
y corazon
• 2 tipos de tejido
muscular
• Contraccion lenta
o rojo
• Contracción rápida o blanco
CREATINA
• Es la forma anhidara de la
Fosfocreatina
• Deshidratación no enzimática
y reversible
Concentración normal:
• 0,6 – 1,2 mg/dl en el
adulto
IMPORTANCIA MEDICA
• Aclaramiento o depuración de la creatinina
en orina de 24 horas
• Creatininemia (Creatina en sangre)
ALBINISMO
• Déficit de la enzima Tirocinasa
SINDROME DE CARCINOIDE
• Aumento de la producción de
Serotonina
ESQUIZOFRENIA Y PARKINSON
• Déficit y exceso de Dopamina
PORFIRIAS
• Déficit de enzimas de la vía HEM
DESTINO DEL RESIDUO DESAMINADO
A) Volver a ser aminado B) Transformarse en Acetil Co A
Primera vía
• Degradación de 10 aminoácidos
• En caso de Diabetes o
ayuno, forma cuerpos
cetónicos
A B
Segunda vía
• Déficit de enzima Tirocinasa
Tercera vía
Cuarta vía
• Principal ruta de degradación de Tironina
Quinta vía
• Ingresan al Ciclo de Krebs a través del ácido
oxaloacético
Sexta VíaSexta vía
AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y
CETOGENICOS
• Glucogénicos
• Cetogénicos
• Glucocetogénicos
IMPORTANCIA CLINICA
• Cistinuria
• Enfermedad de la
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Destino de los aminoacidos, grupo amino y residuo desaminado

  • 1. INTEGRANTES: Miguel Ozaeta Macías Joselyn Ortíz DOCENTE: Dr. Gonzalo Rodriguez CURSO: Segundo Semestre ¨B¨ TEMA: Destino de los aminoácidos, grupo amino y residuo desaminado EXPOSICION DE BIOQUIMICA
  • 2. DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS No esenciales AA de la dieta Sintetizados por nosotros Moléculas transportadoras en su membrana • Mayor cantidad de AA dentro de la célula • A, B, ASCP, L, Ly, N, decarboxilato
  • 3. SINTESIS DE PROTEINAS ENDOGENAS • 20 g/día Globulina, fibrinogeno, albuminas DEGRADARSE O FRAGMENTARSE • No incorporados o innecesarios, se dividirán: • Compuestos nitrogenados • Oxidarse en Krebs • Gluconeogenesis • Reaminados 10-15% energía es aportada por AA
  • 4. FRAGMENTACION DE LOS AMINOACIDOS DESAMINACION • Separación de AA (principalmente hepática) 1) Transaminación • Traspasar grupo amino hacia alfa-cetoácido • Citosol y mitocondria 2) Desaminación oxidativa • Oxida al glutamato removiendo NH2 • D-aminoácidooxidasa Hígado y riñon • L-aminoácidooxidasa • Glutamato deshidrogenasa Mitocondria
  • 5. 3) Transdesaminación • Mezcla de los 2 procesos anteriores 4) Descarboxilación Aminoacidos Aminas ezs. bacterianas descarboxilasas • Luz intestinal 5) Deshidratación • Serina y Treonina se desaminan = ez. deshidratasa 6) Desulfridación • Ciesteina se desamina = Piruvato + NH3 + Ac. SH Al separarse cada una de sus 2 partes se oxidan por diferentes vías
  • 7. DESTINO DEL GRUPO AMINONitrogeno(NH2) Unirse al Ac. A- cetoglutárico Producir Ac. glutámico Unirse al Ac. Glutámico Producir Glutamina Sintetizar Urea Producir sustancias nitrogenadas no proteicas
  • 8. A) Formación de Ac. Glutámico B) Formación de Glutamina • Hígado y cerebro • Riñón y en menor proporción cerebro e hígado
  • 9. C) Formación de Urea D) FORMACION DE SUSTANCIAS NITROGENADAS DE IMPORTANCIA FISIOLOGICA • Sustancias no proteicas • Aminas • Producidas con el N. de los aa • Produce Histamina • Potente vasodilatadora
  • 10. • Hem • Interviene Glicina y Succinato • Fosfolípidos • Oxido nítrico • Aa. Precursor = Arginina • Neurotransmisor, entre otros • Como Lecitina, Cefalina y Colina • Glutation • Procede: Glicina, glutamato y cisteina • Procesos redox
  • 11. • Hormonas y neurotransmisores • Tirosina = Hormonas tiroideas y Catecolaminas • Aa. Triptófano = Serotina • Aa. Glutamato:= Y-aminobutirato • Aa. Glicina • Pigmentos • Fenilalanina y Tirosina = Melanina
  • 12. • Vitaminas • 60 mg del aa. Triptófano = 1 mg Vit. B5 • Porfirinas • Precursor: Glicina • PORFIRIAS • “Hemo” de la hemoglobina está ausente
  • 13. SINTESIS DE CREATINA, FOSFOCREATINA Y CREATININA Creatina = grupo amino + 3 aa. Fosfocreatina • Almacena energía en músculo esquelético, cerebro y corazon
  • 14. • 2 tipos de tejido muscular • Contraccion lenta o rojo • Contracción rápida o blanco
  • 15. CREATINA • Es la forma anhidara de la Fosfocreatina • Deshidratación no enzimática y reversible
  • 16. Concentración normal: • 0,6 – 1,2 mg/dl en el adulto
  • 17. IMPORTANCIA MEDICA • Aclaramiento o depuración de la creatinina en orina de 24 horas • Creatininemia (Creatina en sangre)
  • 18. ALBINISMO • Déficit de la enzima Tirocinasa
  • 19. SINDROME DE CARCINOIDE • Aumento de la producción de Serotonina
  • 20. ESQUIZOFRENIA Y PARKINSON • Déficit y exceso de Dopamina
  • 21. PORFIRIAS • Déficit de enzimas de la vía HEM
  • 22. DESTINO DEL RESIDUO DESAMINADO A) Volver a ser aminado B) Transformarse en Acetil Co A
  • 23. Primera vía • Degradación de 10 aminoácidos
  • 24. • En caso de Diabetes o ayuno, forma cuerpos cetónicos A B
  • 25. Segunda vía • Déficit de enzima Tirocinasa
  • 27. Cuarta vía • Principal ruta de degradación de Tironina
  • 28. Quinta vía • Ingresan al Ciclo de Krebs a través del ácido oxaloacético
  • 30. AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS • Glucogénicos • Cetogénicos • Glucocetogénicos
  • 31. IMPORTANCIA CLINICA • Cistinuria • Enfermedad de la orina de miel de arce • Hiperfenilalanicemia • Fenilcetonuria • Enfermedad de Hartnup