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Enzimas

  1. 1. Instituto tecnológico de ciudad Guzmán bioquímica Oscar Ivan Cervantes Mejía
  2. 2. Enzimas
  3. 3. • Son catalizadores biológicos(proteinas)que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global.
  4. 4. clasificación
  5. 5. Nombre sistémico • Se les asigna el nombre añadiendo el sufijo –ASA al nombre de un sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. • Ejemplo : la ureasa cataliza la hidrolisis de la urea. • el sustrato preferente • el tipo de reacción realizado • terminación "asa"
  6. 6. Código numérico • El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzymecommission), seguidas de cuatro números separados por puntos. • El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
  7. 7. ejemplo • la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. • El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
  8. 8. Características especificas • La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. • El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción • Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
  9. 9. coenzimas y los cofactores • una enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: • los ’’cofactores’’. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. • Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama ’’coenzima’’. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas
  10. 10. • Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. • La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.
  11. 11. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: • pH • temperatura • cofactores
  12. 12. pH • Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. • Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas
  13. 13. temperatura • los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. • temperatura óptima :Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
  14. 14. Mecanismos de inhibición enzimática • consiste en la disminución o anulación de la velocidad de la reacción catalizada por una enzima. • La inhibición puede ser de dos tipos: • Reversible y irreversible
  15. 15. irreversible • Cuando el inhibidor modifica la enzima , esta no puede recuperar su actividad.
  16. 16. reversible Cuando el complejo enzima –inhibidor puede disociarse y volver a actuar. Se divide en 2 tipos: • Competitiva • No competitiva
  17. 17. competitiva • Cuando el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, el receptor de la enzima no es capaz de reconocer entre un sustrato o una enzima.
  18. 18. No competitiva • El inhibidor no compite con el sustrato ya que no interacciona con el centro activo. Sino con otros grupos. • Se puede unir al enzima o al complejo enzima sustrato

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