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Instituto tecnológico de ciudad
Guzmán
bioquímica
Oscar Ivan Cervantes Mejía
Enzimas
• Son catalizadores biológicos(proteinas)que aumenta la rapidez o
velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el
proceso global.
clasificación
Nombre sistémico
• Se les asigna el nombre añadiendo el sufijo –ASA al nombre de un
sustrato o una palabra o frase que describe su actividad.
• Ejemplo : la ureasa cataliza la hidrolisis de la urea.
• el sustrato preferente
• el tipo de reacción realizado
• terminación "asa"
Código numérico
• El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código
numérico, encabezado por las letras
EC (enzymecommission), seguidas de cuatro números separados por
puntos.
• El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima,
el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el
tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que
intervienen en la reacción.
ejemplo
• la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC
2.7.1.2.
• El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una
fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el
último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
fosfato.
Características especificas
• La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
• El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción
• Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacción
coenzimas y los cofactores
• una enzima requiere para su función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis:
• los ’’cofactores’’. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como
el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos
requieren cofactores.
• Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama ’’coenzima’’.
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas
• Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos.
• La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a
su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.
Los factores que influyen de manera más
directa sobre la actividad de un enzima son:
• pH
• temperatura
• cofactores
pH
• Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH;
amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminoácidos.
• Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra. la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas
temperatura
• los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
• temperatura óptima :Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
Mecanismos de inhibición enzimática
• consiste en la disminución o anulación de la velocidad de la reacción
catalizada por una enzima.
• La inhibición puede ser de dos tipos:
• Reversible y irreversible
irreversible
• Cuando el inhibidor modifica la enzima , esta no puede recuperar su
actividad.
reversible
Cuando el complejo enzima –inhibidor puede disociarse y volver a
actuar.
Se divide en 2 tipos:
• Competitiva
• No competitiva
competitiva
• Cuando el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, el
receptor de la enzima no es capaz de reconocer entre un sustrato o
una enzima.
No competitiva
• El inhibidor no compite con el sustrato ya que no interacciona con el
centro activo. Sino con otros grupos.
• Se puede unir al enzima o al complejo enzima sustrato

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Enzimas

  • 1. Instituto tecnológico de ciudad Guzmán bioquímica Oscar Ivan Cervantes Mejía
  • 3. • Son catalizadores biológicos(proteinas)que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global.
  • 5. Nombre sistémico • Se les asigna el nombre añadiendo el sufijo –ASA al nombre de un sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. • Ejemplo : la ureasa cataliza la hidrolisis de la urea. • el sustrato preferente • el tipo de reacción realizado • terminación "asa"
  • 6. Código numérico • El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzymecommission), seguidas de cuatro números separados por puntos. • El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
  • 7. ejemplo • la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. • El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
  • 8. Características especificas • La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. • El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción • Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
  • 9.
  • 10. coenzimas y los cofactores • una enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: • los ’’cofactores’’. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. • Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama ’’coenzima’’. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas
  • 11. • Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. • La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.
  • 12. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: • pH • temperatura • cofactores
  • 13. pH • Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. • Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas
  • 14. temperatura • los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. • temperatura óptima :Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
  • 15. Mecanismos de inhibición enzimática • consiste en la disminución o anulación de la velocidad de la reacción catalizada por una enzima. • La inhibición puede ser de dos tipos: • Reversible y irreversible
  • 16. irreversible • Cuando el inhibidor modifica la enzima , esta no puede recuperar su actividad.
  • 17. reversible Cuando el complejo enzima –inhibidor puede disociarse y volver a actuar. Se divide en 2 tipos: • Competitiva • No competitiva
  • 18. competitiva • Cuando el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, el receptor de la enzima no es capaz de reconocer entre un sustrato o una enzima.
  • 19. No competitiva • El inhibidor no compite con el sustrato ya que no interacciona con el centro activo. Sino con otros grupos. • Se puede unir al enzima o al complejo enzima sustrato